Nr. V2 Zentralblatt für Physiologie. 381 



Steudel meint, daß auch die Pyrimidinbasen sich iu äquiva- 

 lenten Mengen vorfinden, wenn man den N-Gehalt der Nukleinsäure 

 zu lö^/o annimmt. Die Verff. analysierten einige gut gereinigte 

 Nukleinsäurepräparate und fanden einen N-Gehalt von 17%, so daß 

 sie geneigt wären, das Verhältnis von Pyrimidinbasen zu Purinbasen 

 im Nukleinsäuremolekül wie 2 : 3 anzunehmen. 



C. Funk (Wiesbaden). 

 P. A. Levene und J. A. Mandel. Zur Chemie der LehernukJeo- 

 proteide. Über die (Tuanijhäure. (From the Rockefeiler Institute 

 for Medical Research, New- York and from the New- York University 

 and Bellevue Hospital Medical College, New-York.) (Biochem. 

 Zeitschr. X, 3, S. 221.) 



Die Verff. konnten aus dem Nukleoproteid der Leber eine 

 Substanz isolieren, die der /3-Guanylsäure von Bang sehr ähnlich, 

 aber damit nicht ganz identisch war. Die Substanz, die keine 

 Biuretreaktion gab, reduzierte Fehlingsche Lösung nur nach dem 

 Kochen mit Säuren und war optisch aktiv. Durch Hydrolyse mit 

 Essigsäure in Gegenwart von Bleiazetat konnte Guanin dargestellt 

 werden; Adenin wie auch Pyrimidinbasen (Thymin, Cytosin) konnten 

 nicht nachgewiesen werden. Was die Kohlehydratgruppe der Leber- 

 guanylsäure anbetrifft, so ist sie allem Anschein nach 1-Xylose. 



C. Funk (Wiesbaden). 

 C. Neuberg. Zur Frage der Konstitution des „Phijtins" . (Aus der 

 chemischen Abteilung des Pathologischen Institutes der Universität 

 Berlin.) (Biochem. Zeitschr. IX, 56, S. 557.) 



Poster nak betrachtet das Phytin als Phosphorsäureester des 

 Formaldehyds; das bei der Aufspaltung entstehende Formaldehyd 

 würde sich zu Inosit kondensieren. Verf. betrachtet dagegen das 

 Phytin als Inositphosphorsäureester. Wird nämlich Phytin mit über- 

 schüssiger glasiger Phosphorsäure destilliert, so läßt sich im Destillat 

 mit Anilinazetatpapier oder Tollensschem Reagens Furfurol nach- 

 weisen. Das Entstehen des Furfurols zwingt zur Annahme, daß Inosit 

 im Phytin präformiert ist, da Formaldehydphosphorsäureester bei 

 der Destillation kein Furfurol liefern. C. Funk (Wiesbaden). 



E. G. Willcock. CrifsfaUine e(/(/aJhu))n)ie. (Journ. of Physiol. XXXVII, 

 1, P. 27.) 



Hopkins hatte bei kristallisiertem Eieralbumin (nach seiner 

 Methode dargestellt) eine konstante spezifische Drehung von 30'5 

 bis o0'76 gefunden. Dabei wurde die Eiweißmenge nach Devoto be- 

 stimmt. Verf. veränderte diese Bestimmung nur ein wenig und 

 erzielte noch reinere Fällungen, in denen auch die letzten Spuren 

 von Sulfaten entfernt waren. Das Eiweiß enthielt dann 1'324^'„S 

 und die spezifische Drehung erhöhte sich auf 31"0 bis 31'2. 



Doch ist die Drehung, trotzdem das Eiweiß sicherlich nicht in 

 Zersetzung begriffen war, nicht immer ganz konstant. Es scheinen 

 sich verschiedene „Proteinsäuren" bilden zu können. 



Bisher glaubte man, nur mit Ammonsulfat Eiereiweiß zur 

 Kristallisation bringen zu können. Verf. gelang es auch, mit 



Zentralblatt für Physiologie XXIl 07 



