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irgend eine Gerinnungserscheinung, vermochte mich sonach nicht davon zu 

 überzeugen, daß das aus Müchdrüsennucleinsäure und Rinderblutserum er- 

 haltene Additionspropukt in ähnlicher Weise, wie das Kasein die Eigen- 

 tümlichkeit der Labgerinnung aufweist. 



Den Angaben von Kossei und Neumann zufolge ist die Thymus- 

 nucleinsäure im freien Zustande sehr labil und geht bereits bei kurz- 

 dauerndem Erwärmen ihrer wässerigen Lösung unter Abspaltung der 

 Nucleinbasen in die phosphorhaltige „Thymin säure" über, ohne dabei ihre 

 eiweißfällenden Eigenschaften einzubüßen. Ich fragte mich nun, ob die 

 Müchdrüsennucleinsäure einer analogen Umwandlung fähig sei und ob nicht 

 die Möglichkeit bestehe, daß die beim Zerfall der Kerne der sezernierenden 

 Milchdrüsenzellen entstandene Nucleinsäure etwa durch Fermentwirkung 

 ihre Nucleinbasen und vielleicht auch ihre Kohlehydratgruppe einbüße, 

 worauf sich dann der phosphorhaltige Rest, die „Thyminsäure" mit einem 

 Eiweißkörper des Blutserums (oder einem Derivate eines solchen) un- 

 mittelbar zu Kasein vereinigen könnte. Ich habe nun, um auch diese 

 Möglichkeit zu prüfen, dem Vorgange von Kossei und Neumann folgend, 

 aus Milchdrüsennucleinsäure eine „Thyminsäure" dargestellt. Die mit Essig- 

 säure angesäuerte Lösung war ebenso wie Nucleinsäure befähigt, Rinder- 

 blutserum zu fällen. Die Lösung eines solchen Niederschlages wurde 

 ganz analog, wie das aus Nucleinsäure und Blutserum erhaltene künst- 

 liche Nuclein, auf die Fähigkeit mit Labferment zu gerinnen, geprüft. 

 Doch auch hier fiel der Versuch negativ aus. Die Prüfung des Barytsalzes 

 der „Thyminsäure" ergab noch die Reaktion von Molisch; also enthält die 

 Thyminsäure sicherlich noch den Kohlehydrat komplex der Nucleinsäure. 

 Auch ist es nach den Angaben von Schmiedeberg und Aisberg fraglich, 

 ob die Thyminsäure wirklich gänzlich frei von Purinbasen ist. Keinesfalls 

 aber ist das aus der Tyminsäure der Milchdrüse und aus Rinderblutserum 

 erhaltene künstliche Nuclein mit dem Kasein identisch. 



Die Hypothese einer einfachen und unmittelbaren Beziehung der 

 in den Zellkernen der Milchdrüse erhaltenen Nucleinsäure als solchen zur 

 Kaseinbildung erscheint sonach durch die mitgeteilten Versuche widerlegt. 

 Damit soll aber nicht die Möglichkeit geleugnet werden, daß die beim tief- 

 gehenden Zerfall der Nucleinsäure auftretenden phosphorhaltigen Kom- 

 plexe beim Aufbau des Kaseins wesentlich beteiligt seien. 



III. Versuche über die Art der Anlagerung von Nuclein- 

 säuren an Eiweißkörper im allgemeinen. 



Bei der Anlagerung von Nucleinsäure an Serumeiweißkörper entspricht 

 nach den angestellten Analysen je einem Nukleinsäuremolekül ein Äqui- 

 valentgewicht von rund 4000, beim Leim ein solches von 3000. Das Molekül 

 der Deuteroalbumose A besitzt, vorausgesetzt daß es nur ein Schwefelatom 

 einschließt, eine Größe von annähernd 2000 und vermag sich mit zwei Nu- 

 cleinsäuremolekülen zu verbinden. Den Deuteroalbumosen B und C und den 

 Peptonen geht die Fähigkeit künstlicher Nucleinbildung ab. 



Was nun die Fähigkeit der Eiweißkörper anbelangt, Nucleinsäure auf- 

 zunehmen, so ist sie weder an einen der bei der tiefgreifenden Säurespaltung 

 auftretenden Elementarkompiexe, noch an eine der typischen Stickstoff- 

 bindungsformen (Aminosäuren-, Säureamid- und Basenstickstoff) ausschließlich 

 geknüpft und keinesfalls der Aufnahme von Metaphosphorsäure oder soge- 

 nannter Alkaloidfällungsmittel analog zu setzen; sie geht bereits bei kurz- 

 dauernder Salzsäure- oder Alkaliwirkung wie durch salpetrige Säure, nicht 

 aber durch Aldehydeinwirkung und ebensowenig durch tiefgreifende Oxy- 

 dation verloren und muß auf eine besondere Art der Atomverkettung im 

 Eiweißmolekül zurückgeführt werden. 



3. Herr R. Maresch hält den angekündigten Vortrag: Zur Histo- 

 logie der Dermoidzysten. 



4. Herr J. Schütz spricht „Über den Einfluß der Galle auf die 

 Verdauung' von Fett und Eiweiß." 



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