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Kasein wird meist frei von Glykokoll gefunden. Verff. sprechen 

 die Vermutung aus, daß, wo doch Glykokoll erhalten wurde, dieses 

 aus anderen Milcheiweißarten stamme, das Kasein also nicht rein 

 war. Sie untersuchen zum Beweis Gemische von Milchalhumin und 

 -Globulin und finden dort Glykokoll, allerdings weniger als l°/ c . 

 Ob dieses aus dem Albumin oder Globulin stammt, bleibt späteren 

 Untersuchungen vorbehalten. Knoop (Freiburg i. B.). 



W. Koch. Über den Leciihingehalt der Milch. (Physiol. ehem. Labor. 



d. Univers. Missouri, Columbia.) (Zeitschr. f. physiol. Chemie LXV11, 



4/6, S. 327.) 



Gegenüber neueren Behauptungen, nach denen die Milch leoi- 

 thinfrei sein soll, stellt Verf. fest, daß es wegen der physikalisch- 

 chemischen Eigenschaften des Lecithins fehlerhaft ist, anzunehmen, 

 daß Lecithin sich quantitativ direkt aus der Milch mit Äther aus- 

 schütteln lasse. Bei geeigneter Methodik läßt sich stets Lecithin 

 nachweisen. Methodik siehe Original. Knoop (Freiburg i. B.). 



Trillat et Santoz. Dosage de la mutiere albuminoide du lait. (Compt. 

 rend. CXXXXII, p. 794.) 



Verff. fügen zu der verdünnten, 5 Minuten gekochten Milch 

 einige Tropfen Formalin, lassen noch einige Minuten kochen und 

 säuern mit Essigsäure an. Es bildet sich ein Niederschlag, den man 

 mit Azeton entfetten kann. — Es gelingt auf diesem Wege, die 

 Eiweißkörper der Milch vollständig abzuscheiden; diese besitzen die 

 Elementarzusammensetzung des Kaseins und dessen Gewicht. 



A. Loewy (Berlin). 



F. Knoop und H. Hoessli. Zur Synthese von a-Amino*änrcn. (Aus 

 der med. Abt. des ehem. Universitätslaboratoriums Freiburg i. B.) 

 (Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. XXXIX, 6, S. 1477.) 



Verf. beschreiben die Darstellung von y-Phenyl-a-Aminobut)er- 

 säure, C 6 H- . CH 2 . CH 2 . CH (NH 2 ) . CO OH, nach einem früher von 

 Knoop angegebenen Verfahren, welches sich zur Synthese aller der 

 «-Aminosäuren empfiehlt, deren zugehörige Ketonsäuren leicht zu- 

 gänglich sind. Es besteht in der Überführung der a-Ketonsäurc 

 in das Oxim und Reduktion des letzteren. H. Fühner (Wien). 



W. A. Osborne. Intracellular colloidal salts. (Physiol. Labor., Mel- 

 bourne.) (Journ. of Physiol. XXXIV, 1/2, p. 84.) 



Das Verhalten eines anorganischen Salzes einer lebenden Zelle 

 oder einem Gewebe gegenüber kann ein zweifaches sein; entweder 

 bleibt das Salz in dem Protoplasma unverändert bestehen oder es 

 geht eine Verbindung mit den Zellproteiden ein. Befindet sich nun 

 in einem Zelleib ein dissozierbares Salz, dessen Anion wohl die 

 Zellenzentren passieren kann, dessen Kaiion dies aber Dicht vermag, 

 und bringt man diese Zelle in eine isosmotische Lösung eines dis- 

 soziationsfähigen, lelchtdiffusibelen Salzes, so wird das Kation des 

 letzteren an Stelle des Kations des intrazellulären Salzes treten. 



