424 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 13 



Ammoniummolybdat von konstanter Zusammensetzung- in einem 

 wägbaren, zur quantitativen Bestimmung brauchbaren Zustand zu 

 erhalten, wird bestätigt. Es schwankt aber die Zusammensetzung 

 des Niederschlages je nach dem Überschuß an Molybdänsäure, wes- 

 halb man den Überschuß kennen muß. Die Phosphatlösung muß bei 

 Zimmertemperatur in die Molybdän säure gegossen werden. Die 

 Pemb ertön sehe Methode, die Phosphorsäure durch Titrieren des 

 Ammoniummolybdates mittels normaler KOH-Lösung zu bestimmen, 

 ist nicht imstande, genaue Resultate zu liefern. Keine Methode, die 

 die Molybdänsäure im Ammoniummolybdat bestimmt, kann genau 

 sein, wenn sie nicht auch das okkludierte Ammoniummolybdat und 

 die okkludierte Molybdänsäure in Betracht zieht. 



Henderson (Boston). 



A. Bach. Einfluß der Peroxydase auf die alkoholische Gärung. 

 (Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. XXXIX, S. 1664.) 



Derselbe. Über das Schicksal der Hefekatalase bei der zellfreien 

 alkoholischen Gärung. (Ebenda, S. 1669.) 



Derselbe. Einfluß der Peroxydase auf die Tätigkeit der Katalase. 

 (Ebenda, S. 1670.) 



In Gegenwart von aktiver, aus Meerrettigwurzeln dargestellter 

 Peroxydase wird durch Azeton-Dauerhefe (Zymin) aus einer Zucker- 

 lösung sehr viel weniger Kohlendioxyd abgespalten, als sonst. 

 Auch das Vermögen des Zymins, Hydroperoxyd zu zersetzen (die 

 Katalase) wird unter den gleichen Bedingungen vermindert, während 

 in Wasser bei 30° die Zyminkatalase von der Peroxydase nicht 

 geschädigt wird. 



Sowohl beim Verweilen des Zymins in Zuckerlösung (Gärung) 

 wie in Wasser (Autolyse) wird die Katalase mit der Zeit zerstört. 

 Die Zerstörungsgeschwindigkeit ist jedoch bei der Gärung be- 

 trächtlich größer. Aristides Kanitz (Leipzig). 



Derselbe. Peroxydasen als spezifisch wirkende Enzyme. (Ber. d. 

 Deutsch, ehem. Ges. XXXIX, S. 2126.) 



Da sämtliche Oxydationsreaktionen der gewöhnlichen Oxydase 

 auch durch gewöhnliche Peroxydase plus Hydroperoxyd bewirkt 

 werden können, versuchte der Verf., ob durch letztere die auf 

 Tyrosin spezifisch wirkende Oxydase, die Tyrosinase, vertreten 

 werden kann. Der Erfolg war negativ. Da anderseits die Oxydasen 

 nichts anderes als Gemenge von Peroxydasen und Oxygenasen, d. i. 

 peroxydaktivierenden und peroxydbildenden Enzyme sind, so muß 

 die spezifische Wirkung der Tyrosinase auf die spezifische Natur 

 eines der beiden sie bildenden Enzyme zurückzuführen sein. Es er- 

 gab sich nun, daß die spezifische Wirkung der Tyrosinase auf die 

 spezifische Natur ihrer Peroxydase beruht, denn die Oxy- 

 genase der Tyrosinase kann durch Hydroperoxyd ersetzt werden. 



Wegen der Auffassung des Verf. bezüglich der Atmungs- 

 vorgänge siehe das Original. Aristides Kanitz (Leipzig). 



