Nr. 14 Zentralblatt für Physiologie. 459 



Die erhaltene saure Leimlösung 1 wird mit Magnesiumsulfat gefallt 

 und der Niederschlag mit kaltem Wasser und Alkohol von Säuren 

 und Salzen befreit. 



Auf gewöhnliche Weise dargestelltes Glutin wird durch Waschen 

 mit 20°/oiger Magnesiumsulfatlösung gereinigt, dann durch Erhitzen 

 in solcher Lösung verflüssigt, filtiert und aus dem erkalteten Filtrat 

 durch Zusatz von 0'5%i& er Säure ausgefällt. 



Der erhaltene Niederschlag wird mit Wasser gewaschen, in 

 heißem Wasser gelöst, dann wird Salzsäure bis zur Konzentration 

 von 1% und hernach 3 bis 4 Volume Alkohol zugefügt; in 70- bis 

 80 /yigem Alkohol ist nämlich die Säureverbindung des Leimes 

 löslich, und nach dem Filtrieren kann das Glutin durch Ausfällen mit 

 Ammoniak in fester Form abgeschieden und durch Waschen mit 

 Alkohol und Wasser gereinigt werden. Malfatti (Innsbruck). 



F. Bardachzi. Studie übe)- die dem Tryptophan zugeschriebenen 

 Eiweißreaktionen. (Med.-chem. Lab. Prag.) (Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. XLVIII, 2, S. 145.) 



Reines Tryptophan gibt mit Glyoxylsäure und Salzsäure rein 

 blaue, Eiweiß nur violette Töne. Es wurde versucht, durch ver- 

 gleichende Untersuchung der Liebermannschen Reaktion bei 

 Tryptophan einerseits, bei verschiedenen Eiweißkörpern anderseits 

 unter Zusatz von altem Äther, Glyoxylsäure oder Furfurol ein Urteil 

 über die Menge des farbbildenden Komplexes in den Eiweißkörpern 

 zu gewinnen. Die gebildeten Farbstoffe wurden spektrophotomet- 

 risch untersucht und dabei Unterschiede in der Lichtauslöschung 

 zwischen den aus Eiweiß und aus reinem Tryptophan entstandenen 

 Körpern konstatiert. Verf. glaubt, daß die Bindungsform des Trypto- 

 phans im Eiweißmolekül eine verschiedenartige ist und daß dies die 

 Unterschiede in der Lichtauslöschung hervorbringt. 



Die Farbstoffe, welche bei der Reaktion von Cholsäure mit 

 Salzsäure und Furfurol, beziehungsweise Rohrzucker, entstehen, er- 

 weisen sich in ihrer Lichtauslöschung außerordentlich verschieden, 

 ebenso wie Tryptophan auffallend große Unterschiede bei der gleichen 

 Behandlung zeigt. 



Es erscheint nicht aussichtslos, mittels des Spektrophotometers 

 zu einer quantitativen Tryptophanbestimmung zu gelangen. 



Franz Müller (Berlin). 

 W. Jones und C. R. Austrian. Über die Verteilung der Fermente 

 des Nukl einst ojf'wechsels. (Physiologisch-chemisches Laboratorium 

 der Hopkins Universität.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. XL VIII, 2, 

 S. 110.) 



Der Abbau der Nukleinbasen im Organismus erfolgt einerseits 

 durch Desamidierung, die Adenin in Hypoxanthin, Guanin in Xanthin 

 überführt, anderseits durch Oxydation, durch die Hypoxanthin in 

 Xanthin und dieses in Harnsäure übergeht. 



Beide Prozesse werden durch Fermente vermittelt, die als 

 Adenase, Guanase und Xanthooxydase bezeichnet werden und in 

 ihrer Wirkung spezifisch erscheinen. Ihre Verteilung in den ein- 



