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zelnen Organen desselben Tieres ist ungleich, derart, daß z. B. beim 

 Schwein die Milz nur Adenase, die Leber nur Adenase und Xanthoxy- 

 dase, das Pankreas nur Adenase und Guanase enthält. Milz und 

 Leber vermögen also Adenin umzuwandeln, Guanin dagegen nicht. 

 Dadurch erscheint die Verschiedenheit der Adenase und Guanase 

 erwiesen. Zugleich erscheint der Befund, daß diese beiden chemisch 

 so wichtigen Organe beim Schweine Guanin nicht verändern können, 

 interessant im Hinblick auf die Guaningicht dieser Tiere, bei der 

 sich, ähnlich der Harnsäuregicht der Menschen, Guanin in Muskeln, 

 Knorpel und Leber ablagert. 



Nicht nur die verschiedenen Organe desselben Tieres, auch 

 dieselben Organe verschiedener Tierarten zeigen in der Verteilung 

 dieser Fermente Differenzen. So enthält beim Hund die Milz im 

 Gegensatz zum Schwein alle drei Fermente, die Leber dagegen 

 wenig Guanase und so gut wie keine Adenase. Schwein, Hund, 

 Rind und Kaninchen verhalten sich alle in bezug auf den Nuklein- 

 stoffwechsel ihrer Lebern voneinander verschieden. Die Versuche 

 sind so ausgeführt, daß Organauszüge unter Chloroformzusatz im 

 Brutschrank autolysiert wurden, zum Teil unter Zusatz von Basen. 

 Zur Bestimmung der Oxydase wurde Luft durchgeleitet. 



Knopp (Freiburg i. B.). 

 L. Moll. Zur Globulinvermelirung der Präzipitinsera. (Aus dem 



pharmakol. Inst, der deutsch. Univ. in Prag.) (Zeitschr. f. exp. 



Path. III, 2, S. 325.) 



Verf. zeigt an einer Reihe neuer Versuche, daß die Globulin- 

 vermehrung im Serum immuner Tiere tatsächlich mit dem Immuni- 

 sierungsvorgange und nicht — wie von Glässner behauptet 

 wurde — mit der Abmagerung und Inanition der Tiere zusammen- 

 hänge. A. Baumgarten (Wien). 



K. Landsteiner und R. Stankovic. Über die Adsorption von Ei- 

 ireißkörpern und über Agglutininv&rbindungen. (Pathol.-anat. Inst. 

 Wien.) (Zentralbl. f. Bak't. XLI, 1, S. 108.) 



Das Eiweiß der Abrin- und Rizinlösungen und die wahrschein- 

 lich aus Eiweiß bestehenden, in den Lösungen enthaltenen Agglu- 

 tinine können von verschiedenen festen Proteinsubstanzen, z. B. Kasein, 

 Fibrin, Seide gebunden werden. Diese Verbindungen lassen sich 

 durch Erwärmen, Einwirkung von Säuren und Basen teilweise zer- 

 legen. Ahnlich wie Abrin und Bizin werden die Hümngglutinine 

 normaler Sera von festen Proteinsubstanzen aus ihren Lösungen 

 aufgenommen. Bei spezifisch wirkenden Hämagglutininen ist dies 

 nicht der Fall. Durch Behandeln von Kasein mit Essigsäureanhydrid, 

 alkoholische Schwefelsäure, Azetylchloryd wird dessen Bindungsver- 

 mögen für Abrinagglutinin vermindert oder aufgehoben und kann durch 

 Verseifen der gebildeten Produkte wieder hergestellt werden. Parallel 

 damit gehen gleichsinnige Schwankungen im Aufnahmsvermögen des 

 Kaseins für basische, entgegengesetzte für die Absorption saurer 

 Farben. Das ist auf die Inaktivierung saurer Gruppen des Kaseins 

 zu beziehen und stützt die Ansicht, daß die Verbindungen der 



