Nr. 15 Zentralblatt für Physiologie. 489 



die Zerlegung- des Lecithins bewirkt: Dünndarmsekret selbst, Trypsin, 

 Erepsin oder Lipase. Da die den Fetten ähnliche Konstitution des 

 Lecithins es wahrscheinlich macht, daß die Lipase das wirksame 

 Ferment sei, hat Verf. das Verhalten des Lecithins zur Lipase 

 studiert und gibt in vorliegender Arbeit einen Bericht über das Er- 

 gebnis dieser Untersuchungen, sowie über die Darstellung und das 

 Verhalten der optischen Antipoden des natürlichen Lecithins. 



I. Spaltung des Lecithins durch Lipase. Als Untersuchungs- 

 materiale wurde „Lecithin Agfa" und als Lipase das Steapsin von 

 Grübler benutzt. Aus den Versuchen ergab sich, daß Lecithin durch 

 Lipase reichlich gespalten wird. Nach Säurezusatz hat schon bei 

 östündiger Lipasewirkung die Abspaltung denselben Grad erreicht, 

 wie dies ohne Zusatz von Säure erst nach 20 Stunden der Fall ist. 

 Ebenso fand Connstein die Verhältnisse für die fermentative 

 Spaltung der eigentlichen Fette. Versuche, welche anstatt mit Lipase 

 mit Hundemagensaft ausgeführt wurden, zeigen, daß eine, wenn auch 

 geringe Spaltung stattgefunden hat. Wie auf Lecithin hat Verf. 

 Lipase auch auf andere Lipoide, nämlich auf Jecorin und Protagon 

 wirken lassen. Die Versuche ergaben ein ganz analoges Resultat 

 wie beim Lecithin; nur zeigte es sich hier noch deutlicher, daß 

 Magensaft keine Zerlegung bewirkt. 



IL Die optischen Antipoden des natürlichen Lecithins. Auf 

 Grund der beobachteten Spaltungsprodukte nimmt Verf. an, daß der 

 Zerfall des racemischen Lecithins durch Lipase in der Weise ver- 

 läuft, daß die 1-Komponente vom Enzym nicht angegriffen wird, die 

 natürliche d-Form dagegen in Fettsäuren und d-Glyzerinphosphor- 

 säure zerfällt, W. Löbisch (Wien). 



P. Bergell und K. Lewin. Über den Abbau der Eiiceißkörper im 

 Organismus. (Aus dem Inst. f. Krebsforschung in Berlin.) (Zeitschr. 

 f. exp. Path. III, 2, S. 425.) 



Die Peptone des Seidenfibroins werden durch Leberferment und 

 Pankreatin innerhalb 24 Stunden fast vollständig zu Aminosäuren 

 abgebaut. Bei Phosphorvergiftung wird dieses Leberferment komplett 

 zerstört, A. Bauragarten (Wien). 



P. A. Levene und W. A. Beatty. Über das Vorkommen von Prolin- 

 ghjzijlanhydrid bei der tryptischen Verdauung der Gelatine. (Aus 

 dem Rockefeiler- Institute for Medical Research New York.) 

 (Ber. d. deutsch, ehem. Ges. XXXIX, 9, S. 2060.) 



Schon früher (Zeitschr. f. physiol. Chem. XL VII, S. 143) hatten 

 Verff. das Auftreten von inaktivem a-Prolin bei der tryptischen Ver- 

 dauung von Gelatine nachgewiesen. Daneben war ein stark bitterer, 

 in prismatischen Nadeln kristallisierender Körper als Phosphorwolf- 

 ramat abgeschieden worden, der in prismatischen Nadeln kristallisierte, 

 mit Kupfer oder Platin keine unlösliche Verbindung lieferte und 

 einen Schmelzpunkt von 182 bis 183° aufwies. Dieser Körper konnte 

 jetzt durch seine hydrolytischen Spaltungsprodukte als Prolinglycylan- 

 hydrid festgestellt werden. Malfatti (Innsbruck). 



