Nr. 18 Zentralblatt für Physiologie. 595 



Allgemeine Physiologie. 



E. Abderhalden und Jutaka Teruuchi. Studien über die proteo- 

 lytische Wirkung der Preßsäfte einiger tierischer Organe, sowie 

 des Dannsaftes. (Zeitschi', f. physiol. Chem. XLIX, 1, S. 1.) 



In einer früheren Mitteilung- haben Verff. nachgewiesen, daß 

 die Rinderleber sehr aktive proteolytische Fermente enthält, welche 

 dl-Leucyl-glycin und Glycyl-glycin spalten. Diese Versuche auf an- 

 dere Peptide und andere Organe ausdehnend, fanden sie, daß frischer 

 Rinderleberpreßsaft Leucyl-leucin und Glycinanhydrid nicht spaltet, 

 dl-Leucyl-glycin und Glycyl-dl-Alanin dagegen sehr wohl. 



Rindermuskelpreßsaft spaltet in geringem Grad Glycjd-glycin, 

 dl-Leucyl-glycin und Glycyl-dl-Alanin, Hundemuskelpreßsaft wirkt 

 dagegen energisch hydrolytisch auf Glycyl-glycin und Glycyl-1-tyrosin. 



Ebenso erwies sich Hundenierenpreßsaft als recht aktiv auf 

 Glycyl-glycin; Hippursäure wird dadurch nicht verändert, ebenso- 

 wenig durch Hundedünndarmpreßsaft. 



Die Spaltung von Glycyl-glycin und Glycyl-1-tyrosin durch 

 Hundeleberpreßsaft ist eine sehr vollständige. 



Der einer Jejunalfistel entstammende und durch eine Chamber- 

 land-Kerze filtrierte Hundedarmsaft zersetzt nahezu vollständig 

 Glycyl-glycin und Glycyl-1-tyrosin. 



Der tierische Organismus verfügt also in seinen Organen 

 über sehr energische proteolytische Fermente, die ganz analog den 

 entsprechenden Fermenten des Pankreassaftes wirken. Der Umstand, 

 daß die verwendeten racemischen Peptide, mit Ausnahme des Leucyl- 

 leucins, meist asymmetrisch gespalten werden, beweist, daß eine 

 Fermentwirkung vorliegt, und daß nicht die angewandte Methodik 

 die Ursache der festgestellten Hydrolyse sein kann. Auffällig ist 

 es, daß der reine Darmsaft der Hunde proteolytische Fermente ent- 

 hält, die sogar Peptide spalten, welche dem Pankreassaft ganz zu 

 widerstehen scheinen. 



Endlich wirkt auch frisches Kaninchen- und Hundeserum sehr 

 stark proteolytisch. Schrumpf (Straßburg). 



E. Abderhalten und P. Rona. Das Verhalten von Leucyl-phenyl- 

 alanin, Leucyl-glycyl-glycin und von Alcmyl-glycyl-glycin gegen 

 Preßsaft der Leber com Binde. (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLIX, 

 1, S. 31.) 



Verff. prüften das Verhalten eines Dipeptids, des Leucyl- 

 phenylalanins (racemisch) und zweier Tripeptide — dl-Alanyl-glycyl- 

 glycin und dl-Leucyl-glycyl-glycin — gegen Leberpreßsaft vom Rinde. 

 Der Abbau des Leucyl-phenylalanins erfolgte asymmetrisch; es 

 ließ sich 1-Leucin und Phenylalanin nachweisen; das aktive Peptid 

 wurde nicht isoliert. Das Alanyl-glycyl-glycin ergab d-Alanin, Glycin- 

 anhydrid und Glykokoll. Der Abbau des dl-Leucyl-glycyl-glyeins 

 erfolgte vollständig analog, indem 1-Leucin, Glycyl-glycin und 



