Nr. 18 Zentralblatt für Physiologie. 597 



Trigonellin geht in die Betainfraktion, Muscarin in die des 

 Cholins über. Die Chlorhydrate mußten daher auf ihre Identität geprüft 

 werden. Nach dieser Methode wurden in einer Anzahl landwirtschaft- 

 licher Produkte die beiden genannten Basen bestimmt. Auffallend 

 war, daß die Menge des Cholins geringer war, als den in der Lite- 

 ratur für Lecithin aufgeführten Zahlen entspricht. Ein Teil dieses 

 Defizites erklärt sich dadurch, daß Lecithine und auch das darin 

 enthaltene Cholin sich bei längerem Lagern der Pflanzenteile zersetzen ; 

 der Rest wird darauf zurückgeführt, daß entweder Betainlecithine 

 vorkommen oder aber andere in Äther, beziehungsweise Alkohol lös- 

 liche, phosphorhaltige Stoffe, welche keine Lecithine sind. 



Panzer (Wien). 



0. Warburg. Spaltung des Leucinesters durch Pankreas/ 'erment. 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLVIII, 3/4, S. 205.) 



Pankreatin (Rhenania) wurde durch 20stündiges Digerieren 

 mit Zehntelnormalnatronlauge im Brutraume von der Lipase befreit; 

 Buttersäureäthylester wurde durch das so behandelte Präparat 

 nicht zerlegt. Dieses Pankreatin wurde nun auf inaktiven Leucin- 

 ester einwirken gelassen; es spaltete nur natürliches (l)-Leucin ab, 

 während Lipase auch den Ester des d-Leucins spaltet. Mit Hilfe des 

 lipasefreien Pankreatins kann daher leicht 1-Leucin aus synthetisch 

 dargestelltem (inaktivem) Leucin gewonnen werden. 



Panzer (Wien). 



E. Abderhalden und B. Schittenhelm. Die Wirkung der proteo- 

 lytischen Fermente keimender Samen des Weizens und der 

 Lupinen auf Polypeptide. (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLIX, 1, S. 26.) 

 Verff. setzten bestimmte Mengen von aus keimenden Weizen- 

 und Lupinensamen dargestelltem Preßsaft zur Lösung von Glycyl- 

 glycin, dl-Leucyl-glycin und Dialanylcystin hinzu und konnten 

 durch den Nachweis von aktiven Aminosäuren in allen Fällen be- 

 weisen, daß eine Spaltung stattgefunden hatte: auch hier erfolgte 

 die Hydrolyse bei der Verwendung von racemischen Peptiden asym- 

 metrisch, d. h. es wurde nur die eine Hälfte des Racemkörpers an- 

 gegriffen. Als Produkte der Hydrolyse traten stets diejenigen aktiven 

 Aminosäuren auf, die in den natürlichen Proteinen enthalten sind. 

 Eine Desamidierung zugesetzter racemischer Aminosäuren wurde nie 

 mit Sicherheit nachgewiesen. Schrumpf (Straßburg). 



H. Smidt. Über die sogenannte Beduktase der Milch. (Chem. Labor. 



des Krankenhauses Hamburg-Eppendorf.) (Arch. f. Hyg. LVIII, 



S. 313.) 



Im wesentlichen eine Polemik gegen Seligmann, demgegen- 

 über der Verf. daran festhält, daß es sich bei der Entfärbung der 

 von Schardinger angegebenen formalinhaltigen Methylenblaulösung 

 durch frische Milch um die Wirkung eines Fermentes handelt, das 

 die an sich sehr langsam verlaufende Reduktion des Methylenblaus 

 durch Formalin erheblich beschleunigt. (Aldehydkatalase.) Auch die 

 Superoxydase in frischer Milch ist ein Ferment, jedoch mit der 



