(526 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 19 



J. Mochizuki und R. Arima. Über die Bildung von Rechtsmilch- 

 säure bei der Autolyse der tierischen Organe. (1. Mitteilung.) (Aus 

 dem medizinisch-chemischen Institut der Universität zu Kyoto.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLIX, 1, S. 108.) 



Magnus Levy hatte (Hofmeisters Beitr. II, S. 261) gefunden, 

 daß bei Autolyse von Organen Milchsäure gebildet wird, und zwar 

 bei aseptischer Autolyse viel mehr Rechtsmilchsäure als bei anti- 

 septischer Autolyse. Verff. fanden nun bei antiseptischer Digestion 

 (Toluol und Chloroform) von Stierhoden eine gewaltige Zunahme von 

 Milchsäure, die sich als reine Rechtsmilchsäure erwies. Versuche mit 

 anderen Organen (Pankreas, Milz und Thymus) sind noch im Gange. 



Malfatti (Innsbruck). 

 E. Abderhalden und A. Schittenhelm. Studien über Phosplmr- 

 vergiftung. (Aus dem ersten chemischen Institute der Universität 

 Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLIX, 1, S. 41.) 



Der normale tierische Organismus ist imstande, durch seine 

 Organfermente Polypeptide zu spalten wie das Trypsin des Pankreas- 

 sai'tes. Bei Phosphorvergiftung treten Aminosäuren im Harn auf; es 

 war also von Interesse zu erforschen, ob bei dieser Stofi'weehsel- 

 änderung das Spaltungsvermögen des Organismus für Polypeptide 

 aufgehoben sei. Das scheint nun nicht der Fall zu sein. Bei leichter 

 Phosphorvergiftung der Versuchshunde traten auch nach Ver- 

 abreichung von dl-Leucyl-Glycin keine Aminosäuren oder Peptide in 

 den Harn über; bei schwerster Vergiftung fand sich im Harn zwar 

 Glykokoll und Leucin, aber kein ungespaltenes Polypeptid. Der 

 Leberpreßsaft eines schwer vergifteten Hundes zeigte für Glycyl- 

 Glycin und für dl-Leucyl-Glycin dasselbe, wenn nicht erhöhtes 

 Spaltlingsvermögen, wie der Preßsaft aus normaler Hundeleber. In 

 dem Blute des an Phosphorvergiftung verendeten oder vorher mit 

 Leucyl-Glycin behandelten Hundes fanden sich Spuren von Amino- 

 säuren, in seinen Organen etwas reichlichere Mengen, unter denen 

 sich Glykokoll und Leucin nachweisen ließen, aber kein unge- 

 spaltenes Peptid. Malfatti (Innsbruck). 



E. Abderhalden und Jutaku Teruuchi. Vergleichende Unter- 

 suchungen über einige proteolytische Fermente pflanzlicher Her- 

 kunft. (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLIX, 1, S. 21.) 



Die von Emil Fischer dargestellten Peptide haben eine große 

 Bedeutung für die Klassifizierung der proteolytischen Fermente. Pepsin- 

 salzsäure hat bis jetzt noch keines der untersuchten Peptide gespalten, 

 während Pankreassaft dieselben rasch in ihre Komponenten zerlegt. 

 Das proteolytische Ferment des Hefepreßsaftes, die Endo- 

 tryptase, spaltet Glycyl-glycin und Glycyl-1-tyrosin; ebenso wirkt 

 das Papayotin. Beide Fermente gehören also zu der Trypsingruppe. 

 Dagegen scheint die fleischfressende Pflanze Nepenthes nicht über 

 ein trypsinähnliches Ferment zu verfügen, denn eine Mischung von 

 Kanneninhalt von Nepenthes mit Glycyl-1-tyrosinlösiing zeigte auch 

 nach mehreren Tagen keine Ausscheidung außer einer leichten 

 Opalescenz. Schrumpf (Straßburg). 



