' 166 Zentralblatt für Physiologie. Nr.5 
Die untersuchte Seidenart aus Bengalen entsprach in der Zu- 
sammensetzung ihres Seidenfibroins ziemlich gut derjenigen der 
schon früher untersuchten Kantonseide: ein ausgesprochener Unter- 
schied bestand nur im Gehalt an Glykokoll. Bei der Hydrolyse mit 
rauchender Salzsäure blieben nur ganz geringe Mengen melaninartiger 
Substanz zurück. Berechnet auf 100 g bei 100° bis zur Gewichts- 
konstanz getrocknetes, aschefreies Seidenfibroin wurden folgende 
Mengen von Aminosäuren isoliert: Glykokoll 30°5 g, Alanin 200 g, 
Serin 1'75 &, Leuein 1'2 g, Asparaginsäure 0'8 g, Phenylalanin 1'4 g, 
Tyrosin 100 g, Prolin 1'0 g, Glutaminsäure in Spuren. 
Pincussohn (Berlin). 
E. Abderhalden und Slavu. Über die Ausscheidung des in Form 
von 3°5-Dijod-I- Tyrosin, @lycyl-3°5-Dijod-I- Tyrosin, d-Jodpropionyl- 
3°5-Dijod-I-Tyrosin und Palmityl-35-Dijod-I- Tyrosin in den Orga- 
nismus des Hundes eingeführten Jods. (Physiologisches Institut der 
tierärztlichen Hochschule in Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. 
XI, S. 405.) 
Es ergab sich, daß 3°5-Dijod-l-Tyrosin und Glyeyl-3°5-Dijod- 
I-Tyrosin im Hundeorganismus ein verschiedenes Verhalten zeigten. 
Die erstere Verbindung spaltete im Organismus leicht Jod ab; das 
Jod der letzteren erscheint offenbar im Harn in organischer Bin- 
dung. In welcher Form das Jod bei Verfütterung von Palmity]-3°5- 
Dijod-l-Tyrosin ausgeschieden wurde, konnte noch nicht entschieden 
werden. Ein Einfluß der Fettsäurekomponente ließ sich nicht fest- 
stellen. Das Jodpropionyl-3’5-Tyrosin gab einen Teil des Jods leicht 
ab. Wichtig ist der Befund, daß nach subkutaner Zufuhr derartiger 
Jodverbindungen relativ große Mengen von Jod in den Darm aus- 
geschieden werden und in den Fäces erscheinen. Man darf somit 
nicht ohne weiteres das im Kot auftretende Jod als nicht resorbiertes 
Jod betrachten. Pincussohn (Berlin). 
H. G. Chapman and J. M. Petrie. The hexone bases from egg- 
white. (Journ. of Physiol. XXXIX, 5.) 
Um den Gehalt des Hühnereiweißes an Arginin, Lysin, Histidin 
zu bestimmen, wurde das Eiweiß teils mit 5°/,iger, teils mit 
250/,iger Schwefelsäure, teils mit Pankreassaft hydrolysiert, dann 
die Hexonbasen mit Phosphorwolframsäure ausgefällt. 
Die Trennung der einzelnen Stoffe erfolgte dann teils nach der 
Angabe von Kossel und Patten, teils nach der Modifikation von 
Osborne, Leavenworth und Brautlecht. 
Der Stickstoffgehalt der einzelnen isolierten Gruppen ist tabel- 
larisch angegeben und nach ihm die Menge des in 100 g Hühner- 
eiweiß enthaltenen: 
Arginin zu 2:39), 
Histidin „ 066°, 
Lysin E23:19%, 
bestimmt, E. Christeller (Berlin). 
