Nr. 6 Zentralblatt für Physiologie. 215 
Wasserstoffsuperoxyd — Eisensalz eine gewisse Ähnlichkeit besteht, 
wurde vom Verf. das Verhalten solcher Körper bei der angegebenen 
Behandlung geprüft. Es gelang zu zeigen, daß beim Abbau des 
Isoserins mit Hydroperoxyd und Eisensalz Aminoazetaldehyd entsteht: 
der Nachweis erfolgte durch den Oxydationsversuch mit Natronlauge 
und Sublimat, wobei der Aminoazetaldehyd in Pyrazin übergeht. 
Man kann umgekehrt bekanntlich vom Aminoazetaldehyd zum Iso- 
serin gelangen. Der Abbau des Serins vollzieht sich unter hydro- 
lytischer Desamidierung: es wird Glykolaldehyd gebildet, aus dem 
umgekehrt das Serin aufgebaut werden kann. Beim Abbau der «-, 
ß-Diaminopropionsäure wird Aminoazetaldehyd gebildet: von den. 
beiden Aminogruppen bleibt bei der Oxydation mit Wasserstoffoxyd 
die f-ständige am Kohlenstoffrest gebunden, die «-ständige wird wie 
beim Serin als Amoniak abgespalten. Die d-Glukosaminsäure ergab 
unter Ammoniakabspaltung eine Pentosenlösung. Aus dem Tyrosin 
entsteht ß-Oxyphenylazetaldehyd, wie nach den anderen Ergebnissen 
zu erwarten war, außerdem jedoch noch andere Produkte, die durch 
eine Kernhydroxylierung des Benzolringes gebildet sind. Entsprechend 
verläuft die Wassersuperoxydoxydation der Mandelsäure, sowie des 
Phenylglykokolls. Pincussohn (Berlin). 
E. Abderhalden. Weiterer Beitrag zur Kenntnis der bei der 
partiellen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Spaltungsprodukte. 
(Aus dem physiologischen Institut der tierärztlichen Hochschule in 
a) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LXII, 6, S. 401.) 
Bei der Hydrolyse von Seidenfibroin mit 70°/,iger Schwefel- 
säure entsteht neben dem bereits früher von Verf. isolierten Glyeyl- 
l-tyrosin auch d-Alanyl-glycin, das identisch mit dem auf synthe- 
tischem Wege erhaltenen ist. E. W. Mayer (Berlin). 
E. Abderhalden und A. Schittenhelm. Über den Nachweis der 
peptolytischen Fermente. (Physiologisches Institut der Tierärzt- 
lichen Hochschule Berlin und Medizinische Klinik Erlangen.) (Zeitschr. 
f. physiol. Chem. LXI, S. 421.) 
Eine einwandfreie Methode des Nachweises von peptolytischen 
Fermenten beruht darauf, daß man die zu untersuchende Flüssigkeit 
mit einer Polypeptidlösung versetzt, die eine schwerlösliche Amino- 
säure enthält. Tritt Spaltung ein, so wird diese durch die aus- 
fallende Aminosäure angezeigt. Besonders eignet sich für solche Ver- 
suche das Glycyltyrosin, bei dessen Spaltung das in kaltem Wasser 
schwerlösliche Tyrosin ausgeschieden wird. An Stelle dieses Dipeptids 
kann man ein durch partielle Hydrolyse aus Seide gewonnenes Pepton 
benutzen, das in Wasser spielend löslich ist, sehr viel Tyrosin ent- 
hält und sich in seinem Verhalten gegen peptolytische Fermente 
ganz wie das Glycyl-I-Tyrosin verhält. Auf Veranlassung der Verff. 
wird ein solches Produkt von der chemischen Fabrik Hoffmann- 
La Roche & Co., Basel, hergestellt. Die zu prüfende Fermentlösung 
wird mit einer 10°/,igen bis 50°/,igen Lösung des Peptons gemischt 
