Nr. 6 Zentralblatt für Physiologie. 231 
scheinungen Gerinnungskurven herzustellen. Gleichzeitig ermöglicht der 
Apparat auch die Viskositätswerte der Flüssigkeiten in direkter 
Weise zu bestimmen. Die Beschreibung des Apparates geschieht in 
Anlehnung an mehrere Zeichnungen. Eine kurze Wiedergabe ohne 
dieselbe ist nicht möglich (siehe Original). Schmid (Breslau). 
S. Noda. Über Nährstoffzwischenkörper im Blut. (Aus der Univer- 
sitätsklinik in München [Vorstand: Prof. Pfaundler].) (Zeitschr. 
f. exper. Path. u. Ther. VII, 2, S. 403.) 
Verf. versucht die von der Pfaundlerschen Theorie postu- 
lierten Nährstoffzwischenkörper im Serum nachzuweisen, und zwar 
mit Hilfe der Komplementablenkungsmethode, wobei ihm das zu 
untersuchende Serum — dem jeweiligen Nährstoff als ablenkendes 
System dient. Geprüft wurden Glykogen, Pepton, Aminosäuren, 
Peptide, Laktose und Dextrose, gepulvertes trockenes Kaninchen- 
serum und endlich vorverdaute Milch, 
Die Resultate waren folgende: Von den untersuchten Seren 
von 20 Tieren, 18 normalen menschlichen Individuen jeden Alters 
und 14 kranken Menschen gaben ein sicher positives Resultat die 
Sera von 4 Tieren auf Glykogen, von 1 Tiere auf Pepton. 2 von 
7 untersuchten kranken Säuglingen reagierten positiv auf Milch und 
1 auf Serum. 
Alle übrigen menschlichen Individuen zeigten keine Reaktion. 
Die 3 Säuglinge litten an schweren, langdauernden, tödlich endigen- 
den Ernährungsstörungen. O. Schwarz (Wien). 
W. Manchot. Untersuchungen über die Sauerstoffbindung im Blut. 
(Aus dem chemischen Institut der Universität in Würzburg.) 
(Liebigs Ann. CCCLXX, 3, S. 341.) 
In ähnlicher Weise wie manche Metallsalze Gase in molekularen 
Mengen locker zu binden vermögen, z. B. Eisenvitriol das Stickoxyd 
oder Kupferchlorür das Kohlenoxyd und Athylen, so bindet auch 
das Hämoglobin die bekannten Gase; auch seine Gasverbindungen 
mit Athylen und Azetylen konnten dargestellt werden. Diese letzteren 
haben allerdings unter den Verhältnissen der üblichen Versuchs- 
anordnung einen so hohen Dissoziationsgrad, daß ihr spektrosko- 
pisches Verhalten nicht untersucht werden konnte; ihr äußeres Aus- 
sehen weicht nicht von jenem des reduzierten Hämoglobins ab. Der 
Dissozitationsgrad der Gasverbindungen des Hämoglobins hängt von 
denselben Faktoren ab wie jener der Gasverbindungen der Metall- 
salze (Temperatur, Druck, Konzentration etc... Von besonderem In- 
teresse ist der Einfluß der Verdünnung des Blutes mit Serum, 
isotonischen Lösungen oder auch Wasser. Dabei steigt z. B. das 
Sauerstoffbindungsvermögen des Hämoglobins an, so daß bei etwa 
5 bis 10Öfacher Verdünnung für je 1 Atom Eisen des Hämoglobins 
2 Moleküle Sauerstoff gebunden werden. Im normalen Sauerstoff ge- 
sättigten Blut bleibt also stets ein beträchtlicher Teil (30 bis 50°/,) 
des Hämoglobins ungesättigt. Bei noch stärkerer Verdünnung nimmt 
das Bindungsvermögen wieder ab infolge einer hydrolytischen Wir- 
