Nr. 10 Zentralblatt für Physiologie. 435 
in Methoxyphenylglyoxylsäure über, aus der mittels Ätzkali p-Oxy- 
phenylglyoxylsäure abgespalten wird. Diese Säure wird durch Na- 
triumamalgam zu racemischer p-Oxymandelsäure reduziert und letz- 
tere vermittels der Cinchoninsalze in d und I p-Oxymandelsäure 
getrennt. 
Diese Säuren schmelzen bei 102 bis 103° (respektive 103 bis 
104%) und kristallisieren in Blättchen. Die Säure von Schulzen 
und Rieß hatte den Tp. 172°. Die Caleiumsalze der d und 1 p-Oxy- 
mandelsäure enthalten 5, respektive 5!/, Mol. Kristallwasser, das 
Caleiumsalz der Säure aus Harn dagegen enthielt 2 Mol. Kristall- 
wasser. Es kann sich also sicher nicht um diese Säure gehandelt 
haben. M. Henze (Neape!). 
D. Ackermann. Über den bakteriellen Abbau des Histidins. (Zeitschr. 
f. physiol. Chem. LXV, S. 504.) 
Durch Fäulnis wird das Histidin in der Hauptsache unter Ab- 
spaltung von Kohlensäure in f-Imidazolyläthylamin verwandelt. Ein 
geringerer Anteil zerfällt in Imidazolylpropionsäure und Ammoniak. 
Das -Imidazolyläthylamin wurde durch Analyse des pikrinsauren, 
des Platin- und Goldsalzes mit dem schon von Windaus und Voigt 
synthetisch dargestellten Amin identifiziert. Der Zersetzungspunkt 
des Goldsalzes der Imidazolylpropionsäure wurde zu 195° gefunden, 
während Windaus und Knoop dafür 209° angegeben haben. 
Henze (Neapel). 
R. R. Renshaw and K. N. Atkins. Bactericidal Properties of 
Leeithins and Choline Salts. (Chem. Lab. Wesleyan Univ. Middle- 
town, Conn.) (Journ. Amer. Chem. Soc. 1910, XXXIL, p. 130.) 
Verff. untersuchten die Wirkung von 0'4°/,igen Leecithinemul- 
sionen, 0'4°/,igen Cholinchlorid- und 0'4°/,igen Cholinphosphatlösungen 
auf die Vermehrung folgender Organismen: B. lactis aerogenes, 
Staph. pyogenes albus, B. coli, B. typhoid. Auch wurden die Be- 
ziehungen bei Milch untersucht. 
Als Resultat ergab sich bloß eine geringe Unterdrückung des 
Wachstums bei den meisten Lecithinkulturen; die Cholinsalze waren 
in den angewandten Konzentrationen noch harmloser. 
Bunzel (Chicago). 
F. Battelli und L. Stern. Untersuchungen über die Urikase in den 
den Tiergeweben. (Aus dem physiologischen Institut der Universität 
in Genf.) (Biochem. Zeitschr. XIX, S. 219.) 
Die Urikase, das Enzym, das Harnsäure zu Allantoin oxydiert, 
kann aus Organextrakten durch Alkohol und Ather gefällt werden. 
Beim Aufbewahren der Organe geht dieses Enzym nicht wie viele 
andere rasch zugrunde. Der Nachweis und die quantitative Be- 
stimmung führen die Verff. durch den Respirationsversuch in vitro 
(unter Schütteln) mit und ohne Harnsäurezusatz und nachherige CO;- 
Bestimmung aus. Die Urikase findet sich in den tierischen Organen 
in sehr verschiedener Menge, sehr reichlich beispielsweise in der 
Niere vom Rind und in der Leber vom Pferd, hingegen nicht u. a. 
