Nr. 1 Zentralblatt für Physiologie. 483 
zelnes Protein oder Pepton. Verff. weisen nach, daß auch nach 
parenteraler Zufuhr von „artfremden” Kohlehydraten — Rohrzucker, 
Stärke — und von Kohlehydraten, die „blutfremd” — Milchzucker 
— sind, d. h. die normalerweise nicht im Blute vorhanden sind, das 
Plasma, beziehungsweise das Serum Eigenschaften annimmt, die vor 
der Injektion dieser Kohlehydrate nicht nachweisbar sind. Das 
Serum von mit Rohrzucker vorbehandelter Hunde zeigte die Eigen- 
schaft, das Drehungsvermögen einer Rohrzuckerlösung stark zu be- 
einflussen, wahrscheinlich unter Spaltung derselben in Lävulose und 
Dextrose.. Alles deutet darauf hin, daß Fermente auftreten, welche 
die angewandten Zuckerarten (Rohrzucker, Raffinose, Milchzucker) 
in ihre Komponenten zerlegen. Allerdings tritt die erwähnte Er- 
scheinung nicht so leicht wie bei den Peptonen auf und ist von 
noch nicht fest ermittelten Umständen abhängig. 
E. W. Mayer (Berlin). 
E. Abderhalden und L. Pincussohn. Serologische Studien mit 
Hilfe der „optischen Methode’. (IX. Mitteilung.) (Aus dem physio- 
logischen Institut der tierärztlichen Hochschule in Berlin.) (Zeit- 
schrift f. physiol. Chem. LXIV, 5/6, S. 433.) 
Nach .subkutaner Einfuhr von jodiertem Eiweiß treten im 
Plasma keine Fermente nachweisbar auf, die Eiweiß abbauen. Verff. 
machten die interessante Beobachtung, daß zum Unterschied einer 
großen Anzahl Tierspezies, im normalen Meerschweinchenplasma, 
respektive -Serum, diejenigen Fermente, welche beim Hunde erst 
dann auftreten, wenn art- und speziell blutfremde Proteine in die 
Blutbahn gelangen, bereits normalerweise vorhanden sind. Vielleicht 
ist diese Erscheinung in Beziehung zu bringen mit dem reichen 
Komplementgehalt des Meerschweinchenserums. 
E. W. Mayer (Berlin). 
E. Abderhalden und C. Funk. Weiterer Beitrag zur Kenntnis der 
partiellen Hydrolyse von Proteinen. (Aus dem physiologischen In- 
stitut der tierärztlichen Hochschule Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. 
Chem. LXIV, 5/6, S. 436.) 
Die 5-Naphthalinsulfosäurederivate von Polypeptiden können bei 
der Aufklärung der Struktur dieser Verbindungen wichtige Aufschlüsse 
geben, da bei der totalen Hydrolyse die Naphthalinsulfogruppe mit 
jener Aminosäure erscheint, an deren NH,-Gruppe sie gebunden ist. 
Verff. haben diese Methode erweitert und benutzen sie dazu, nicht 
nur die Stellung dieser Aminosäure im Molekül zu charakterisieren, 
sondern auch die eines weiteren Bausteines. 
Je nachdem z. B. Tyrosin am Anfange oder in der Mitte einer 
Kette steht, erhält man nach der Hydrolyse der Naphthalinsulfo- 
säurederivate ganz verschiedene Körper, aus denen man mit Sicher- 
heit Schlüsse auf die Stellung des Tyrosins im Molekül machen 
kann. Eröffnet nämlich Tyrosin die Kette des Polypeptides, so er- 
hält man bei der totalen Hydrolyse Di-%-Naphthalinsulfotyrosin und 
die freien Amniosäuren: 
