932 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 20 
erst ungefähr 6 Tage nach der Injektion auf. Bei Kaninchen war 
das Auftreten der Spaltung ungefähr synchron mit dem Auftreten 
von Präzipitinen. Pincussohn (Berlin). 
L. Michaelis und P. Rona. Beiträge zur allgemeinen Eiweißchemie. 
(1) Die Koagulation des denaturierten Albumins als Funktion der 
Wasserstoffionenkonzentration und der Salze. (Aus dem bio- 
chemischen Laboratorium des städtischen Krankenhauses am Urban 
in Berlin.) (Biochem. Zeitschr. XXVIH, 1/2, S. 38.) 
Der isoelektrische Punkt des Serumalbumins entspricht nicht 
der neutralen, sondern einer ganz schwach sauren Reaktion. Zu 
seiner Bestimmung ist folgendes Verfahren anwendbar: Dialysiertes 
Albumin, das durch Kochen denaturiert worden war, bildet bei einer 
bestimmten Verdünnung eine trübe, aber nicht zur Sedimentierung 
zu bringende Suspension. In diese werden nach der Abkühlung Ge- 
mische von Natriumazetat mit verschieden großem Zusatz von Essig- 
säure eingegossen. Bei einer bestimmten berechenbaren H-Ionen- 
konzentration dieser Reaktionsregulatoren erfolgt am schnellsten die 
Koagulation, Flockenbildung und Sedimentierung des Eiweißes. Die 
hierdurch festgestellte isoelektrische Konstante des Serumalbumins 
beträgt 0'3.10=5; seine relative Azidität 1°6. 10°. 
Der Gehalt an H-Ionen ist jedoch nicht allein maßgebend für 
diese Flockungsgeschwindigkeit. Neutralsalze hemmen sie sehr merk- 
lich. Frühere Angaben, bei welchen hierauf nicht geachtet worden 
war, erfordern deshalb Korrekturen. — Wird der Gesamtelektrolyt- 
gehalt einer Versuchsreihe aber konstant gehalten, so ist die Koa- 
gulationsgeschwindigkeit des denaturierten Albumins bei Zimmer- 
temperatur eine reine Funktion der H-Ionenkonzentration. 
Liesegang (Frankfurt a. M.). 
T. Gayda. Kalorimetrische Untersuchungen bei der Eiweißfällung 
durch Salze der Schwermetalle. (Aus dem physiologischen Institut 
der Universität in Turin.) (Biochem. Zeitschr. XXV, 4/5, $. 341.) 
Bei der Behandlung einer Eiweißlösung mit Kupfersulfatlösung 
von wechselnder Konzentration tritt eine negative, bei Zusatz ver- 
schieden konzentrierter Quecksilberchloridlösung zur selben Eiweiß- 
lösung eine positive Wärmetönung auf. Diese Wärmetönung ist die 
algebraische Summe verschiedener Komponenten, in die man den 
bei der Mischung stattfindenden Prozeß zerlegen kann und die sich 
als teils endo- teils exothermische Vorgänge darstellen. Sie hängen 
auch davon ab, ob ein Niederschlag entsteht oder nicht. Von diesen 
Komponenten ist die bei Fällung des Eiweißes durch Salze gebildete 
Fällungswärme des Eiweißes bei beiden Salzen positiv, für Hg Cl, 
jedoch weitaus größer als für Cu SO,. L. Brüll (Wien). 
L. Rosenthaler. Zur Spaltung racemischer Cyanhydrine durch 
Emulsin. (Aus dem pharmazeutischen Institut der Universität in 
Straßburg i. E.) (Biochem. Zeitschr. XXVI, 1/2, S. 7.) 
Es gelingt, das racemische Benzaldehydeyanhydrin durch Emulsin 
in seine beiden optisch aktiven Komponenten zu spalten. 
L. Brüll (Wien). 
