964 Zentralblatt für Physiologie.. Nr. 21 
Die am C jodierten Verbindungen sind nun wesentlich ver- 
schieden von den N-jodierten Verbindungen, wie eine Gegenüber- 
stellung zeigt: 
C-jodierte Imidazole mit freier N-jodierte Imidazole: 
Imidgruppe: 
1. Meist leicht löslich in Alkohol, 1. Sehr schwer löslich in allen in- 
Azeton, Ather, schwer löslich differenten Lösungsmitteln, 
in den meisten übrigen Lö- 
sungsmitteln. 
2. Kristallisieren. 2. Staubfeine Pulver. 
3. Geben Metall- und Säure-Salze. 3. Bilden keine Salze, daher unlös- 
lich in kalten Säuren oder Al- 
kalien. Beim Erwärmen damit 
Jodabscheidung. 
4. Schmelzen glatt ohne Jodver- 4. Die höher jodierten verpuffen 
lust. unter Jodabscheidung. 
Hinsichtlich der interessanten Zersetzungsweisen der einzelnen 
Jodimidazole muß das Original eingesehen werden. 
Was die Jodierung der Histidine anlangt, so wurde dieselbe 
glatt durchgeführt am Benzoyl-, und p-Nitrobenzoylhistidin, sowie am 
Histidinanhydrid. Der Imidazolkern nimmt dabei, d.h. in Gegenwart 
jodwasserstoffbindender Substanzen, sofort das Maximum an Jod, 
nämlich 2 Jodatome, die an die beiden Kohlenstoffatome wandern, 
auf. Diesen „Jodderivaten liegst das Dijodhistidin zugrunde, das 
selbst nicht rein erhalten werden konnte. Das Histidin tritt demnach 
in weitere chemische Analogie zum Tyrosin. 
Weitere Mitteilungen betreffen die Jodierung des Sturins. 
Der Jodverbrauch entspricht fast quantitativ der Menge Histidin, 
die bei der Spaltung des Sturins erhalten worden ist. Dieses Re- 
sultat entspräche der Ansicht, die von anderer Seite auf Grund 
anderer experimenteller Erfahrung geäußert worden ist, daß nämlich 
der Imidazolkern im Sturin frei und an der Peptidverkettung unbe- 
teiligt ist. 
Pharmakologisch bewirkt Trijodimidazol (sowohl intravenös als 
per os gegeben) starke Steigerung der Atmung und des Pulses 
und zwar bereits in kleinen Dosen. Die Wirkung ist nicht auf abge- 
spaltenes Jod zurückzuführen. M. Henze (Neapel). 
C. Neuberg und H. Pollak. Über die Phosphorylierung von Eiweiß 
und die Bindung des Phosphors in den natürlichen Phosphor- 
proteinen. (Biochem. Zeitschr. XXVLH, S. 529.) 
Bei der Einwirkung von Phosphoroxychlorid auf Aminosäuren 
wurden bisher keine faßbaren Produkte erhalten. Laktalbumin liefert 
bei genannter Behandlung ein phosphorhaltiges Derivat, das beim 
Kochen mit Wasser keine Phosphorsäure abspaltet. Nach kurzer 
Einwirkung von Pepsinsalzsäure zeigt das Verdauungsgemisch eben- 
falls keine Phosphorsäurereaktion; erst bei 4- bis Stägiger Einwir- 
