1008 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 22 
kreas abhängig von der Nahrung. Der Diastasegehalt bei mit Brot 
und Hafer gefütterten Ratten war wesentlich größer als bei den 
mit Fleisch oder Speck gefütterten. Es scheint also, daß sich die 
Pankreasdrüse hinsichtlich ihres Diastasegehaltes der Nahrung 
anpaßt. L. Borchardt (Königsberg). 
W. Pauli und R. Wagner. Die innere Reibung von Albumin- 
lösungen. (Aus der physikalisch-chemischen Abteilung der biolo- 
gischen Versuchsanstalt in Wien.) (Biochem. Zeitschr. XXVI, 4, 
S. 296.) 
Auch weitere Versuche bestätigten, daß durch steigenden 
Säurezusatz zu einem durch Dialyse möglichst gereinigten Serum- 
albumin die Viskosität steigt, durch ein Maximum geht und wieder 
fällt. Jenem Maximum entsprechen an gleicher Stelle 1. ein Mini- 
mum der Alkoholfällbarkeit, 2. ein Knick in der Leitfähigkeitskurve 
und 3. die Änderung im optischen Verhalten. Alle diese Erschei- 
nungen lassen sich zurückführen auf den Unterschied zwischen 
ionischem und elektrisch neutralem Eiweiß. 
Wenn Michaelis und Mostynski (1910) bei abgeänderten 
Versuchsanordnungen das Viskositätsmaximum nicht fanden, so ist 
dies darauf zurückzuführen, daß sie nicht mit ganz reinem Albumin 
arbeiteten. Man darf nämlich nicht im Verschwinden des Anions im 
Außenwasser das Merkmal der vollkommenen Dialyse erblicken, 
sondern muß auf das viel länger nachweisbare Kation achten. 
Die Versuche von Michaelis zur Bestimmung des „isoelektrischen 
Punktes” sollen infolge Nichtbeachtung dieser Notwendigkeit mit 
einem als Alkalieiweiß reagierenden Serum ausgeführt worden sein, 
Liesegang (Frankfurt a. M.). 
Robertson T. Brailsford. On the Refractive Indices of Solutions 
of Certain Proteins. (1.) Ovomucoid and Ovovitellin. (Journ. Biol. 
Chem. VII, 5, p. 359.) 
Verf. bestimmt das Brechungsverhältnis von Lösungen ver- 
schiedener Eiweißkörper in Wasser. Bei Ovomucoid hält der Satz 
n—n, —=ax% c, wo n der Brechungskoeffizient der Lösung, n, der 
des Lösungsmittels, ce der Prozentgehalt an gelöstem Protein und a 
eine Konstante ist, gleich der Brechungsvermögensveränderung, die 
100 cm? des Lösungsmittels durch Auflösen darin von 1 g des 
Eiweißkörpers erfahren. 
Für Ovomueoid ist der Wert 0'00160, für Ovovitellin O'00130. 
Bunzel (Washington). 
H. Handovsky. Untersuchungen über physikalische Zustandsände- 
rungen der Kolloide. (X.) Die Einwirkung von organischen 
Basen und ‘amphoteren Elektrolyten auf Eiweiß. (Aus der physi- 
kalisch-chemischen Abteilung der biologischen Versuchsanstalt in 
Wien.) (Biochem. Zeitschr. XXV, 4/5, S. 510.) 
Wird Eiweiß mit einer Base in geringer Konzentration versetzt, 
so entsteht ein Eiweißsalz, das stark hydrolytisch dissoziiert ist. 
Steigert man nun die Basenkonzentration, so wird die Hydrolyse 
