Nr. 25 Zentralblatt für Physiologie. 1173 
dem Arginin durch Kohlensäureabspaltung hervorgehe und daß der 
Base also die Konstitution eines Amidobutylenguanidins zuzuschreiben 
ist. Diese Ansicht hat sich bestätigt durch die Synthese aus Cy- 
anamid und Tetramethylendiamin. 
C, H; (NH3;)a — C (NH3); — NH; C,H; NH. CNH.NH,,. 
E. W. Mayer (Breslau). 
A. Kossel und F. Weiß. Über die Einwirkung von Alkalien auf 
Proteinstoffe. (III.) (Aus dem physiologischen Institut der Universität 
in Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LXVII, S. 165.) 
Die Protamine erfahren durch Alkalien eine Veränderung, welche 
die in ihrem Molekül enthaltene Guanidingruppe betrifft, und welche 
bewirkt, daß bei nachfolgender Säurehydrolyse aus ihnen statt des 
Arginins Ornithin entsteht. Dieses Verhalten ist ein besonderer Fall 
der Desamidierung von Proteinstoffen. Es war die Frage zu ent- 
scheiden, ob diese Desamidierung auch bei anderen Proteinen zu 
beobachten ist. Verff. wählten zunächst den Leim. Dieser ließ nach 
Einwirkung von Alkali die erwähnte Veränderung der Guanidingruppe 
nicht erkennen; es scheint aJso beim Leim diese Gruppe mehr geschützt 
zu sein als im Protamin. E. W. Mayer (Breslau). 
E. Abderhalden. Beitrag zur Kenntnis der bei der totalen Hydro- 
Iyse von Proteinen auftretenden Aminosäuren. (Aus dem physio- 
logischen Institut des tierärztlichen Hochschule in Berlin.) (Zeitschr. 
f. physiol. Chem. LXVIH, 5/6, S. 477.) 
Bei der totalen Hydrolyse und Aufarbeitung der Aminosäuren 
nach der Fischerschen Estermethode treten verschiedentliche Fehler 
auf, bedingt durch die verschiedenen Operationen. 
Es sollte festgestellt werden, bei welchen Stadien besondere 
Verluste eintreten und ein wie großer Teil des Gesamtstickstoffes 
der Untersuchung entgeht. Zu diesem Zwecke wurde vor und nach 
jeder Operation der Stickstoff jedesmal genau bestimmt. Eine der 
wesentlichen Fehlerquellen der Methode liegt bei der Infreiheitsetzung 
der Ester. Auch im Destillationsrückstand der Fraktionierung der 
Ester ist noch N vorhanden. Beim Abdampfen des Äthers sind große 
Verluste zu suchen. Ferner bei der Trennung der einzelnen Frak- 
tionen in ihre Bestandteile. Bei 3 Versuchen ergab sich, daß 66 
bis 77°/, des Gesamtstickstoffes in definierbarer Form gewonnen 
wurden. E. W. Mayer (Breslau). 
A. Kanitz. Die Dissoziationskonstante des T’ryptophans. (Biochem. 
Zeitschr. XXIX, 1/3, S. 126.) 
Verf. hatte in diesem Zentralbl. XXI, 16 (1908) die Wichtig- 
keit der Dissoziationskonstanten der Proteinspaltprodukte begründet. 
Seiner dortigen Tabelle wäre hinzufügen: 
k&=11%X10-1 als Basendissoziationskonstante 
k,=13xX 10-4 als Säuredissoziationskonstante 
des Tryptophans bei 20°. Liesegang (Frankfurt a. M.) 
