Nr. 3. Uentralblatt für Physiologie. 107 



Der Gegensatz ist aber nicht so schroff wie es scheint. In der 

 ersten Zeit meiner Bearbeitung dieser Frage, als ich das ,,Zymogen" 

 des Plasmas noch nicht anders als mit Globulin zusammen abzuscheiden 

 wusste, habe ich mich schon überzeugt, das dieses „Zymogen" von 

 Alkohol nicht ganz unlöslich gemacht wird. Oxalatplasma des Rindes 

 wurde mittelst Na Ol grösstentheils von Fibrinogen befreit, filtrirt und 

 dialysirt. Der mittelst Dialyse erhaltene Niederschlag wurde mit 

 destillirtem Wasser gewaschen und dann unter Alkohol gebracht. 

 Nach 25 Tagen wurde der Alkohol abfiltrirt und der Niederschlag 

 über Schwefelsäure getrocknet. Aus dem trockenen Pulver konnte jetzt 

 mittelst äusserst verdünnten Kalkwassers ein Extract, welches reines 

 Fibrinogen zur Gerinnung brachte, erhalten werden. 



Später, als ich in dem Nucleoproteid das „Zymogen" kennen 

 gelernt hatte, habe ich wiederholt die Nucleoproteidkalkverbindung 

 unter Alkohol gebracht, und gefunden, dass dadurch die Löslichkeit 

 dieses künstlichen Fibrinfermeuts zwar verringert wird, aber keines- 

 wegs verschwindet. Ich habe früher schon ein Beispiel davon mit- 

 getheilt.*) In diesem Falle wurde, in der Absicht, die Lösung zu 

 fördern, ein wenig sehr verdünnte Kalilauge zugesetzt. Auch bei 

 neutraler Reaction ist dieses künstliche Ferment nicht unlöslich, wie 

 aus dem folgenden Beispiel hervorgeht. 



Nucleoproteid aus Oxalatplasma des Rindes wurde in 0-7procentiger 

 Cl Na-Lösung mit Kalkwasser gelöst und mit Kohlensäure behandelt. Die 

 Lösung wurde einige Stunden im offenen Gefäss aufbewahrt und dann 

 filtrirt. 25 Cubikcentimeter des klaren, völlig neutral reagirenden 

 Filtrates, welches eine reine Fibrinlösung innerhalb einer Minute ge- 

 rinnen machte, wurden mit 25 Cubikcentimeter 96procentigem Alkohol 

 vermischt. Nach 19 Tagen wurde der Alkohol abfiltrirt, der Nieder- 

 schlag mit absolutem Alkohol und mit Aether gewaschen und dann ge- 

 trocknet. Das Pulver wurde in 5 Cubikcentimeter 0"7procentiger Na CI- 

 Lösung vertheilt, eine halbe Stunde auf 37*^ digerirt und dann filtrirt. 

 Das neutral reagirende Filtrat machte eine reine Fibrinogenlösung 

 innerhalb einer Minute gerinnen. 



Die Nucleoproteidkalkverbindung blieb zwar theilweise ungelöst, 

 aber sie war doch von dem Alkohol keineswegs ganz coagulirt. 



Andererseits wird auch die Löslichkeit des Fibrinferments aus 

 dem Blutserum von der Alkoholwirkung nicht intact gelassen. Mit 

 zwei Volumen Wasser verdünntes und dann mit Essigsäure versetztes 

 Serum liefert, ebenso wie das Plasma, einen Niederschlag, der grössten- 

 theils aus Nucleoproteid, jetzt aber an Kalk gebundenem, besteht. 

 Dieser Niederschlag, welcher durch wiederholtes Lösen in Alkali und 

 Fällen mittelst Essigsäure gereinigt werden kann, hat die Eigen- 

 schaften des Fibrinferments. Diese Nucleoproteidkalkverbindung wird 

 auch bei der Fermentbereitung nach Schmidt erhalten, jetzt aber in 

 viel geringerer Menge. Durch die Einwirkung des Alkohols ist, ebenso 

 wie beim künstlichen Ferment, die Löslichkeit zwar nicht aufgehoben, 

 aber doch beträchtlich verringert. Hierbei sei noch bemerkt, dass bei 

 der Schmidt'schen Bereitung des Ferments die Extractionsflüssigkeit, 



'') Untersuchungen über das Fibrinferment, S. 30. 



