Nr. 3. Centralblatt für Physiologie. 111 



Im Blutserum kommt also eine Nucleoproteidkalkverbindung vor. 

 Dieser Stoff ist in den nach Schmidt oder nach Hammarsten be- 

 reiteten Fermentlösungen in geringer Menge, in dem nach Gamgee 

 bereiteten Ferment in grösserer Menge vorhanden. Derselbe kann auch 

 durch Verdünnung des Serums mit Wasser und Zusatz von so viel 

 Essigsäure, dass das Paraglobulin wenigstens grösstentheils gelöst 

 bleibt, erhalten werden. Diese Substanz zeigt in jeder Hinsicht die 

 das Fibrinferment charakterisirenden Eigenschaften, auch in Bezug auf 

 die Einwirkung auf das circulirende Blut, wo sie in grösserer Con- 

 centration Gerinnung und in geringerer Concentration die „negative 

 Phase" Wooldridge's hervorrufen kann. Einen Unterschied zwischen 

 dem Fibrinferment und der Nucleoproteidkalkverbindung habe ich, 

 auch nach den darauf bezüglichen Bemerkungen Halliburton 's, nicht 

 finden können. Es scheint mir deshalb nicht zu gewagt, das unter 

 dem Namen Fibrinferment bekannte Enzym als eine aus Nucleoprote'id 

 und Kalk bestehende Verbindung zu betrachten. 



Allgemeine Physiologie. 



W. Palladin. Beiträge zur Kenntniss der liflanzlichen Euveissstoffe 

 (Zeitschr. f. Biol. N. F. XHI, S. 191). 



Verf. hat die Eiweissstoffe der Samen von Lupinus luteus, Vicia 

 faba und Sinapis nigra näher untersucht. 



Die gepulverten Körner wurden zu diesem Zwecke mit löprocentiger 

 Salmiaklösung behandelt. Aus der Flüssigkeit setzt sich nach zwei- 

 tägigem Dialysiren als gummiartige Masse Vitellin ab. 



Die Substanz wird durch Auflösung in lOprocentiger Kochsalzlösung 

 und Fällen mit "Wasser gereinigt. Vitellinhaltige Salzlösungen reagiren 

 deutlich sauer, werden durch Sättigung mit Chornatrium nicht gefällt 

 und coaguliren bei etwa 75° C. 



Nach längerem Stehen unter Wasser wird das gefällte Vitellin 

 für neutrale Flüssigkeiten unlöslich und dann nur noch von verdünnter 

 Salzsäure oder Soda aufgenommen. Diese Eigenschaften des Vitellins 

 sind grösstentheils schon durch Weyl festgestellt worden. 



Verf. findet aber weiter, dass beim Kochen einer Vitellin- 

 lösung in Chlornatrium die Coagulation stets mehr oder weniger un- 

 vollkommen erfolgt, was von der Menge des Vitellins im Verhältnisse 

 zu dem gleichfalls gelösten Kochsalz abhängt. 



Fällt man ferner das Vitellin aus der lOprocentigen Kochsalz- 

 lösung mit Alkohol, so geht selbst nach monatelangem Aufbewahren 

 des Niederschlages unter Weingeist etwa die Hälfte wieder in Lösung, 

 wenn man hierauf den Eiweisskörper von neuem in lOprocentige Koch- 

 salzlösung bringt. Das Vitellin verliert demnach durch die Einwirkung 

 des Alkohols seine LösHchkeit nur sehr allmählich. 



Eine stark mit Wasser verdünnte Chlornatriumlösung des Vitellins 

 wird durch Salpetersäure in der Siedehitze nicht gefällt, wohl aber 

 beim nachfolgenden Abkühlen. Das Vitellin zeigt also unter diesen 

 Umständen dasselbe Verhalten wie die Albumoseo. Auch gegenüber 



