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die ausscheidende Kraft zerstört. Ebenso bewirkt ein Salzsäurezusatz 

 von 004 Procent zur Emulsion und von 0033 Procent zum Pankreas- 

 auszug eine Sistirung der 0-Ausscheidung. Setzte er einer Mischung 

 von 40 Cubikcentimeter Malzauszug und 10 Cubikcentimeter H^ 0^ 

 2 Cubikcentimeter einer Vio Normal H Cl = 0014 Procent zu, so 

 wurde die 0-Entwickelung vollständig gehemmt, während alkalische 

 Kupferlösung noch stark reducirt wurde. 



Hemmend auf die Sauerstoffentwickelung wirken Blausäure, 

 Cyanamid, Cyanmethyl, das salzsaure Salz des Hydroxylamins und Na- 

 triumnitrit ein. Wenn z. B. bei der Einwirkung von 40 Cubikcentimeter 

 Mandelemulsion auf 10 Cubikcentimeter B.^ O.j die 0-Abspaltung in 

 30 Minuteu beendet war, dauerte die Entwickelung nach dem Zusatz 

 einer Iprocentigeu Lösung von CH., — CN drei Stunden. Die Ver- 

 zögerung war noch stärker ausgesprochen bei Zusatz von H Cy 

 (O'Olö Procent). Nach genügend langer Dauer der Einwirkung auf 

 H2 O2 war aber die Menge des abgespalteten Sauerstoffes besonders 

 bei dem Paukreasauszuge keine verminderte; nur der Moment des Ein- 

 trittes der katalytischen Wirkung war herausgeschoben, die nothwen- 

 dige Dauer war verlängert. Die specifische Fermentwirkung wurde 

 dagegen durch H Cy gar nicht beeinflusst. 



Die Versuche des Verf.'s erstreckten sich besonders auf Emulsin, 

 Pankreasferment und Diastase; nebenbei zog er aber in den Kreis der 

 Betrachtung Myrosin, Ptyalin und Pepsin. Vor Anstellung der Ver- 

 suche waren die Fermente quantitativ auf ihre Leistungsfähigkeit ge- 

 prüft worden. 



Mayer (Winterburg). 



P. Dittrich. Ueher meihämoglob inbildende Gifte (Arch. f. exp. Path. 

 u. Pharm. XXIX, 3/4, S. 247j. 



Verf. hat zuerst das Spectrum des krystallinischen Methämo- 

 globins, welches durch Auskrystallisiren aus spontan verdunstender 

 Ammonsulfatlösung und Umkrystallisiren desselben gewonnen wurde, 

 untersucht und dabei gefunden, dass dessen Spectrum nur einen wohl 

 charakterisirten Absorptionsstreifen {l = 632) aufweist. Von da gegen 

 das stärker gebrochene Ende des Spectrums steigt die Verdunkelung 

 stufenförmig und hinter D (bei l = 579) und weiter bei l = 553 

 findet nun eine Verstärkung der Absorption statt. Die hinter D ge- 

 legene Verdunkelung entspricht dem zweiten Methämoglobinstreifen 

 anderer Untersucher. Die sonst beschriebenen Streifen hat Verf. nicht 

 beachtet. Ueber die Bedingungen der Methämoglobinbildung wurde 

 eine Reihe von Versuchen angestellt. Oxyhämoglobin wandelt sich in 

 Methämoglobin allein durch Wärmezufuhr um. Die Verdünnung der 

 Lösung hat keinen Einfluss auf den zeitlichen Eintritt der Methämo- 

 globinJDildung. Letztere wird eingeleitet durch verschiedene chemische 

 Stoffe, oxydirende, reducirende und völlig neutrale. Die Bildung des 

 Methämoglobins aus Oxyhämoglobin ist also kein Oxydationsvorgang. 

 Die Umwandlung wird durch Zufuhr von Sauerstoff nicht beschleunigt. 

 Bei Ueberführung von Hämoglobin in Methämoglobin tritt Oxyhämo- 

 globin als Zwischenglied auf. Durch reducirende methämoglobinbil- 

 dende Substanzen wird aus sauerstofffreier Hämoglobinlösung entweder 



