Nr. 10. Centralblatt für Physiologie. 305 



N-Gehalt 1-5 Procent Unterschied boten. Die letztere, sowie ähnliche 

 Thatsachen doeumentiren aber eine derartige Veränderlichkeit der 

 Albuminsubstanz gegenüber den zur Untersuchung nothwendigen Mani- 

 pulationen, dass die Verff. daraufhin, sowie auf Grund der Resultate der 

 Analysen, weder entscheiden können, ob die Coagula durch Wärme 

 und die durch ClNa + HCl zwei verschiedene Albumine oder Theile 

 nur eines Albumins darstellen, noch sicher auf die chemische Zu- 

 sammensetzung dieses Körpers (oder dieser Körper) im Maiskorn selbst 

 zu schliessen vermögen. 



Aus den giobulin- und albuminfreien Extracten wurde durch ab- 

 soluten Alkohol noch Proteose niedergeschlagen, von der nicht nach- 

 gewiesen werden konnte, ob sie als solche im Maispulver existirte 

 oder ob sie ein Spaltungsproduct der anderen Proteine ist. Ein Theil 

 von ihr wird sicher gelegentlich der Abscheidung der coagulirbaren 

 Proteine durch Hydrolyse aus diesen gebildet. Die angestellten Ana- 

 lysen Hessen zwei oder mehrere verschiedene Proteosen vermuthen, 

 die alle relativ wenig enthielten. 



Als in Wasser und Salzlösung unlösliche, aber in 

 Alkohol lösliche Proteinsubstanz zeigte sich nur das Mais- 

 fibrin (Eitthausen) oder Zein (so genannt von Gorham, der es aus 

 Zeamais herstellte). Es wird durch directes oder nach Wasser-, respec- 

 tive lOprocentiger Cl Na-Extraction vorgenommenes Extrahiren des Mais- 

 pulvers mit 40 bis 60" 0. warmem, circa SOprocentigem Alkohol gewonnen, 

 aus welcher Lösung es durch Eindampfen oder Verdünnen derselben 

 mit Wasser ausgeschieden wird. Dann lässt es sich, mit Alkohol ab- 

 solut und Aether gereinigt, als feines Pulver trocknen. Frisch bereitet, 

 ist es vollständig unlöslich in O'öprocentigem Natriumcarbonat (selbst 

 bei 24stüudlichem Erwärmen auf 40" C), ebenso in 0-2procentigem H Cl 

 und in Wasser. Löslich ist es in warmem, circa SOprocentigem Alkohol 

 und in 0"2procentiger wässeriger Lösung von Kaliumhydroxyd. Im letz- 

 teren Falle wird es aber nicht in Alkalialbuminat verwandelt, das 

 geschieht vielmehr erst, wenn dies Protein bei über 40" 0. mit 2*0 Pro- 

 cent HOK zusammenkommt. Mit Wasser oder sehr verdünntem Alkohol 

 erhitzt, geht es leicht in eine unlösliche Modification über, unlöslich 

 selbst in verdünntem Alkohol und Kaliumhydroxydlösung. Beide Mo- 

 dificationen haben dieselbe chemische Zusammensetzung, bei welcher 

 ein hoher Gehalt an C hervortritt; beide geben die gewöhnlichen 

 Eiweissreactionen. 



Mit Salzlösung und warmem verdünnten Alkohol vollständig extra- 

 hirtes Maispulver ergab mit 0'2procentiger Lösung von Kaliumhydroxyd 

 noch ein wenig Proteinsubstanz. 



Jedes Protein wurde vor der Analyse bei 110" 0. getrocknet. 

 C und H wurden durch Verbrennung im Sauerstofifstrom (die Dämpfe 

 gingen über Kupferoxyd, Bleichromat und frisch reducirtes metal- 

 lisches Kupfer), N durch Verbrennung mit Kupferoxyd (nach Dumas), 

 S nach Liebig's von Hammarsten modificirter Methode bestimmt. 



Der während des laugen Dialysirens drohenden Fäulniss wurde 

 durch gelegentliches [Zufügen weniger Tropfen einer 20pro centigen 

 alkohohscheu Thymollösung vorgebeugt. H. Starke (Hilden). 



