Nr. 19. Centralblatt für Physiologie. 569 



In Anbetracht dessen, dass „einerseits die Lösung des E'ibrins 

 ein wichtiges Moment beim Nachweis von Fermenten ist, andererseits 

 aber Fibrin auch ohne Gegenwart von Fermenten gelöst werden kann", 

 hat Verf. behufs Vermeidung von Irrthümeru bei derartigen Unter- 

 suchungen die an und für sich fibrinlösenden Agentien einer ein- 

 gehenden Bestimmung unterworfen und Folgendes gefunden: 



Schweinefibriu löste sieh in reiner öpromilliger H Gl innerhalb 

 mehrerer Stunden, und zwar nur um Weniges langsamer als in Pepsin- 

 salzsäure, Eiudsfibiin hingegen brauchte mehrere Tage. In Aepfel-, 

 Ameisen-, Oxal-, Butter-, Essig-, Citronen- und Milchsäure (sämmt- 

 lich Iprocentig), sowie in Salpeter- und Schwefelsäure (diese 5 pro 

 mille) löste sich Schweinefibrin ebenfalls am schnellsten und leich- 

 testen, Eindsfibrin bedeutend schwerer, zwischen beiden standen Schaf- 

 und Pferdefibriu. Dass dabei bestimmte Fibrinsorten sich in bestimmten 

 Säuren leichter lösten, konnte Verf. nicht finden. Salzsäure wirkte 

 am stärksten; am wenigsten Salpeter-, Schwefel-, Essig- und Butter- 

 säure. Das Fibrin löste sich aber auch in Hj 0, wenn auch sehr 

 langsam. 



Die Löslichkeit wurde gefördert durch Wärme, sehr herabgesetzt 

 durch Kochen des Fibrins. 



Das gelöste Fibrin, fällbar durch Neutralisation, gab stets posi- 

 tive Biuretreactionen. 



Dagegen, dass etwa am Fibrin ein fibrinlösendes Ferment (Pep- 

 sin) hafte, spricht, dass sich gekochtes Fibrin, wenn auch langsam, 

 doch überhaupt löste, dass 2procentige Natronlauge, unter Aufhebung 

 jeder Pepsinwirkung, doch Fibrin total löste, ferner dass zehn Stunden 

 mit lOprocentiger Natronlauge behandeltes Schweinefibrin sieh doch 

 nachträglieh in öpromilliger H Gl löste (obgleich das Pepsin durch die 

 Lauge vollständig zerstört sein musste), endlich, dass Kindsfibrin sich 

 in Salzsäure-Schweinefibrinlösung nur wenig schneller löste als in 

 reiner öpromilliger H Gl. 



Die nöthigen Vorsichtsmaassregeln für den Gebrauch des Fibrins 

 als Nachweismittel peptischer und tryptischer Enzyme ergeben sich 

 aus den vorliegenden Thatsachen von selbst. 



H. Starke (Hilden). 



A. Jaquet. Ueher die Bedingungen der Oxydationsvorgänge in den 

 Getcehen (Arch. f. exp. Path. u. Pharm. XXIX, ö u. 6, S. 386j. 



Die Versuche Schmiedeberg's ergänzend, bestätigt Verf. zuerst, 

 dass Benzylalkohol im frischen und faulen Blute, sowie in einer 

 Natriumcarbonatlösung bei Berührung mit dem Blutsauerstofi" kaum 

 in Benzoesäure und Salicylaldehyd, überhaupt nicht in Salicylsäure 

 übergeführt wird ; dass diese Substanzen dagegen, wenn sie durch 

 überlebende Organe wie die Lungen kreisen, leicht (lö bis 18ö pro 

 mille) oxydirt werden. 



Verf. stellt weiter fest, dass der mit blutfreier Kochsalzlösung 

 vermischte und in die Lungengefässe gebrachte Benzylalkohol durch 

 den Luftsauerstoflf der Alveolen ebenfalls zu Benzoesäure oxydirt 

 wird. Dass diese Oxydation nicht nur während des Lebens der Lungen, 

 sondern auch nach deren Absterben stattfindet, beweist Verf. dadurch, 



