Nr. 1 Zentralblatt für Physiologie. I 
und physikalischen Kräften im vitalistischen Sinne handelt. Da 
höchstwahrscheinlich die Wirkungen der N-Strahlen viel zahlreicher 
als die bis jetzt beschriebenen sind, dürfte es zweckmäßig erscheinen, 
bei der Erklärung von Versuchen, wie sie Harnack anführt, 
darauf Rücksicht zu nehmen. Es schien mir darum von Bedeutung, 
obiges hier zu veröffentlichen. 
Allgemeine Physiologie. 
J. Wetzel. Die kolloidalen Hohlkörper der Eiweißsubstanzen des 
Zellkerns. (Arch. f. [Anat. u.] Physiol., 5/6, S. 544; auch Verh. d. 
Physiol. Ges. zu Berlin 10, S. 71.) 
Im Verlaufe einer Arbeit, welche Herr W. Berg mit Hilfe 
des Verfassers ausgeführt hat, wurden folgende zum Teil schon 
von Miescher am Material aus Lachssperma beschriebene Vor- 
eänge beim Zusammenbringen von ÜOlupeinsulfat und Nukleinsäure 
aus Heringsmilch beobachtet. 
Bringt man auf einen Objektträger einen Tropfen Clupein- 
und Nukleinsäurelösung und vereinigt beide durch ein aufgelegtes 
Deckglas, so erhält man, von der Seite des Protamins zu der- 
jenigen der Nukleinsäure fortschreitend, homogene flache Tropfen 
und Vollkugeln, mehr oder weniger vakuolisierte flache Tropfen, 
Hohlkugeln, einzeln, zu zweien oder mehreren, von besonders großer 
oder geringer Größe. 
Homogene Gebilde lassen sich mittels Durchsaugen von 
Nukleinsäure vakuolisieren, vakuolisierte mittels Durchsaugen von 
Protamin homogenisieren. Das nukleinsaure Olupein zeigt also je 
nach der relativen Zusammensetzung aus den Komponenten eine 
Polymorphie, welche den Verfasser zur Aufstellung eines „Struktur- 
schemas“ veranlaßt, um die Uebergänge aus einen Formzustand 
in den anderen, wie sie die besprochene Verbindung ebenso wie 
das Protoplasma zeigt, zu illustrieren. W. Berg (Berlin). 
M. Christine Tebb. The precipitation of proteids by alcohol and 
certain other reagents. (Journ. of physiol, XXX, 1, p. 25.) 
Gleich dem Serumglobulin ist auch das Eiglobulin aus min- 
destens zwei Eiweißkörpern, einem in Wasser unlöslichen (Euglo- 
bulin) und einem in Wasser löslichen (Pseudoglobulin) zusammen- 
gesetzt. Die echten Globuline (Euglobuline) des Serums und des 
Eiweißes erfordern viel weniger Alkohol zur Fällung als die Albumine. 
Obwohl die Pseudoglobuline aus ihren Lösungen viel leichter als 
die Albumine und weniger leicht als die KEuglobuline ausgesalzen 
werden, verläuft die Fällbarkeit durch Alkohol nicht ganz parallel 
hiezu. Im ganzen ähneln die Pseudoglobuline in ihrer Fällbarkeit 
durch Alkohol den Albuminen, aber in einem Falle, demjenigen 
des Eiweißes, ist das Albumin leichter durch Alkohol fällbar als 
das Pseudoglobulin. Lactalbumin ist nur schwer durch Alkohol 
fällbar, aber Caseinogen, von dem das gleiche Verhalten wie bei 
den echten Globulinen zu erwarten war, erfordert auch eine große 
