Nr. 21 Zentralblatt für Physiologie. 669 
steht. Die Doppeibindung des Cholesterins ist in der Säure O,,H,, 0, 
erhalten, läßt sich aber mittels der üblichen Reagenzien nicht 
nachweisen, was dafür spricht, daß in der Säure Doppelbindung 
und Carboxyl in #5-Stellung zueinander stehen. Es müßte dann — 
dem obigen Reaktionsschema entsprechend — auch das Hydroxyl 
des Cholesterins sich in &,®- oder ®,Y7-Stellung zur 
Doppelbindung befinden. Hiemit stimmt überein, daß das 
dem Cholesterin entsprechende Keton, das Cholestenon, welches 
die Verfasser durch Erhitzen von Cholesterin mit Kupferoxyd 
darstellen konnten, mit Hydroxylamin außer dem normalen Oxim 
auch noch ein Additionsprodukt liefert, in welchem das Hydroxylamin 
an die doppelte Bindung angelagert sein muß. Die Bildung der- 
artiger Hydroxylaminabkömmlinge ist für die %-,?- ungesättigten 
Ketone besonders charakteristisch. Burian (Leipzig). 
E. Fischer und P. Bergell. Spaltung einiger Dipeptide durch 
Pankreasferment. (Ber. d. Deutsch. chem. Ges. XXXVII, S. 3103.) 
Verff. haben früher (Ber. d. Deutsch. chem. Ges. XXXVI, S. 2592) 
gezeigt, daß die Naphtalinsulfo- und Carbäthoxyl-Derivate des 
Glyeyltyrosins und des Glycylleueins durch Pankreasferment hydro- 
lysiert werden. Auch freien Polypeptiden kommt dies Verhalten 
gegen das Enzym zu, wie Verff. für das Glyeyl-Il-tyrosin und 
das inaktive Leucylalanin nachweisen konnten. Da das 
Glyeyl-l-tyrosin stereochemisch einheitlich ist, so war hier eine 
vollständige Hydrolyse zu erwarten; es wurde indessen nicht die 
theoretische Menge von Tyrosin gewonnen. Wie weit die Hydrolyse 
fortgeschritten war, resp. wie weit sie überhaupt geführt werden 
kann, ließ sich vorderhand nicht entscheiden, weil ein Teil des 
Tyrosins durch die mit dem Enzym (käufliches Pankreatin von der 
Firma Rhenania) eingeführten Fremdstoffe in Lösung gehalten wird. 
Neben dem Tyrosin konnte auch das gleichzeitig entstehende Glykokoll 
in Form seiner Naphtalinsulfoverbindung nachgewiesen werden. 
Das andere Dipeptid, das von OÖ. Warburg aus racemischem 
Alanin und inaktivem Bromisocapronylchlorid dargestellte inaktive 
Leucylalanin (gut kristallisierende Substanz vom Schmelzpunkt 
245°) ist racemisch und man durfte deshalb bei ihm eine asymmetrische 
Wirkung des Enzyms erwarten. In der Tat konnten die Verfasser 
Produkte der tryptischen Spaltung des inaktiven Leucylalanins 
l-Leuein und d-Alanin sicher nachweisen und die gleichzeitige 
Bildung von aktivem Leucylalanin sehr wahrscheinlich machen. Da 
die unvermeidlichen Verunreinigungen der Trypsinpräparate die 
Isolierung der Aminosäuren sehr erschweren, beabsichtigen die 
Verfasser ihre Versuche mit frischem Pankreassaft fortzusetzen. 
Burian (Leipzig). 
Fr. Kutscher und M. Schenk. Die Oxydation von  Eiweiß- 
stoffen mit Caleiumpermanganat. (Die Oxydation von Leim.) 
[I. Mitteilung.] (Ber. Dtsch. chem. Ges. XXXVI, S. 2928.) 
Bei der Oxydation von käuflicher Gelatine mit Caleiumper- 
manganat in der Siedehitze gewannen die Verff. durch Versetzen 
