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ist. die Wirkung' sehr gering. In den ersten Stunden ist die Wirkung 

 derselben am größten. Die Enzyme werden vernichtet, wenn die Kleie 

 ^2 Stunde lang in strömendem Wasserdampfe gekocht wird. Voll- 

 ständige Verzuckerung von 1 kg Reismehl bei 37" in 48 Stunden er- 

 forderte 4 g Kleie in Form des hochprozentigen Reisfuttermehles. 

 Die proteolytischen Enzyme ergaben bezüglich der Wirkung auf die 

 Proteinstoffe der Reiskleie wesentlich niedrigere Abbauwertc als die 

 diastatischen. Ihre Leistung ist in schwach saurer Lösung (0"2% HCl) 

 größer als in neutraler und alkalischer (0"2% NaOH). Diese proteoly- 

 tischen Enzyme wirken auf tierisches Eiweiß nicht ein. 



Matouschek (Wien). 



E. Bachmann. Kalklösende Algen. (Ber. d. Deutschen bot. Gesellsch. 

 XXXIII, S. 45—57.) 



Man glaubte bisher, daß die Flechten ein größeres Kalklösungs- 

 vermögen besitzen als die Algen. Dem ist aber nicht so. Verf. fand eine 

 Reihe von stark kalklösenden Cynophyceen auf Kalk in diversen Ge- 

 bieten. Die Auflösung findet nicht, wie N a d s o u angibt, durch die 

 Ausscheidung von Kalkoxalat statt, sondern die Algen sondern eine 

 Säure ab, die mit Kalzium ein lösliches Salz bildet, das vom Wasser 

 Aveggespült wird. Dabei wird GOg frei, die mit dem neutralen Kalzium- 

 karbonat sich zu dem wasserlöslichen Bikarbonat verbindet und so 

 auch lösend wirkt. Die Algenkalke zeigen eine größere Porosität als 

 die Fleelitenkalke. M a t o u s c 1) e k (Wien). 



Physikalische Chemie. 



W. Lob. Über Strahlenivirhung auf Kolloide. (Biochem. Abt. d. \'n- 

 chow-Krankenhauses zu Berlin.) (Biochem. Zeitschr., LXXI, 6, 

 S. 479.) 



Bei der Wirkung der stillen Entladung auf Stärkelösungen er- 

 geben sich ganz ähnliche Zustandsänderungen, wie sie kürzlich von 

 F e r n a u und Pauli bei der Wirkung der Radiumstrahlung auf 

 Eiweißlösungen beobachtet worden sind. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



Fermente. 



S. Edlbacher. Das Vorkommen der Arginase im tierischen Organismus 



und ihr Nachweis mittels der Formoltitration. (A. d. physiol. Institut 



in Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Gliem., XGV, 2/3, S. 81.) 



Durch Zerlegung von Arginin durch Arginase in Ornithin und 



Harnstoff wird ein im Arginin nicht formoltitrierbarer Stickstoff 



titrierbar. Auf diese Weise läßt sich die Gegenwart von Arginase 



