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der Substanz selbst biruht. Die Versuche mit Zeüoidin ergaben 

 folgendes : 



Der Hauptanteil der iresamten Doppelbrechuno; des Zelloidins 

 ist als Stäbchendoppelbrechunsr aufzufassen. Wird die Stäbchen- 

 doppelbrechung dadurch ausgeschaltet, daß man das Zelloidin mit 

 Ivonzentriertem Glyzerin, welches denselben Berechnungsexponenten 

 wie das Zelloidin besitzt, imbibiert, so läßt sich noch Doppelbrechung 

 beobachten, die für \'erschiedcne Farben umgekehrtes Vorzeichen 

 besitzt und auf die optischen Eigenschaften der Teilchen des Zel- 

 loidins selbst zurückzuführen ist. Führt man durch Denitrierung 

 das Zelloidin in reine Zellulose über, so sieht man, daß den Zelluloäe- 

 teilchen eine stärkere Eigendoppelbrechuniz als den Zelloidinteilchen 

 zukommt. Sie besitzen außerdem für alle Farben dasselbe Vorzeichen. 

 Älmlich wie das denitrierte Zelloidin, verhält sich die Gelatine, nur 

 ist bei ihr die Eigendoppelbrechung beträchtlich .schwächer als bei 

 der Zellulose. M. Stein (Wien.) 



Fermente. 



0. Rahn. Der Einfluß der Temperatur und der Gifte auf Enzymwirkung , 

 Gärung und Wachstum. (Univ. of Ilinois, U. S. A.) (Biochem. Zeit- 

 schr., LXXII, 5/6, S. 351.) 



Nur innerhalb sehr enger Temperaturgrenzen folgt das Wachs- 

 tum dem V a n't Hoff sehen Gesetze. In Wirkhchkeit wechselt der 

 Temperaturkoeffizient von unendlich (beim Gefrierpunkt) bis Null 

 (beim Temperaturmaximum). Selbstverständlich muß es da eine Pe- 

 riode geben, wo er zwischen 2 und 3 liegt. 



. Hier wird durch Berechnung der in der Literatur vorhandenen 

 Daten eine -Erklärung der Abweichungen bei hohen Temperaturen ge- 

 geben. Sie stützt sich auf T a m m a n n s Versuche mit Emulsin, 

 welche mathematisch erörtert werden. 



Die Zersetzungsgeschwindigkeit der Enzyme in Lösungen hat 

 einen sehr hohen Temperaturkoeffizienten ; derjenige der Wirkung 

 des Enzyms auf das Substrat ist dagegen normal. Die zwei Prozesse 

 wirken sich bei steigender Temperatur entgegen : Die Enzymtätigkeit 

 wird zwar vermehrt, aber auch der Enzymzerfall nimmt zu, und zwar 

 schneller als die Enzymwirkung. Daraus ergibt sich bei hoher Tem- 

 peratur eine große Reaktionsgeschwindigkeit, die in wenigen Minuten 

 Oller Sekunden wegen vollständiger Zerstörung des Enzyms auf Null 

 sinkt, bei niederen Temperaturen eine kleine Anfangsgeschwindigkeit, 

 die sich nur wenig verringert. Eine konstante ,, Optimaltemperatur" 

 der Enzymwirkung gibt es nicht ; die Optimaltemperatur verringert 

 sich mit der Zeit und nähert sich asymptotisch der tiefsten Temperatur. 



In der Schnelligkeit des Zerfalls der Gärungsenzyme ist kein 

 Unterschied innerhalb und außerhalb der Zelle. Aber die lebende 

 Zelle ersetzt normalerweise dauernd das zerfallene Enzym. Bei stei- 



