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Wechsel auch beim Kaninchen viel mehr nach der Injektion der 

 konzentrierten Lösungen erhöht. L. Berc zeller (Budapest). 



Eiweißstoffe und ihre Derivate, Autolyse. 



F. Lippich. Über die Fällung von Eiweiß mit Zinksulfat. 2. Mitt. 

 (Med. -ehem. Institut d. Prager deutschen üniv.) (Zeitschr. f. phy- 

 siol. Ghem., XC, 3, S. 236.) 



Den gesamten Beziehungen zwischen Eiweiß und Zinksulfat 

 liegen stöchiometrische Verhältnisse im Sinne einer komplizierten 

 Gleichgewichtsreaktion zugrunde. Es dürften die Eiweiß-Salz- 

 beziehungen überhaupt stöchiometrischer Natur sein. 



Schulz (Jena). 



F. Lippich. Über die Abspaltung von Kohlensäure aus Eiweißkörpern. 

 (A. d. med. -ehem. Institut d. Prager deutschen Univ.) (Zeitschr. 

 f. physiol. Ghem., XG, 6, S. 441.) 



Bei der Hydrolyse mit Schwefelsäure liefern Uraminosäuren 

 in 24 Stunden nur 50% der vorhandenen GOg, auch bei der Alkali- 

 hydrolyse ist die GOg-Abspaltung nicht ganz vollständig. Aminosäuren 

 bilden bei der Alkalihydrolyse gar keine GOg. Die bei der Säure- und 

 Alkalihydrolyse des Eiweißes abgespaltene Kohlensäure setzt sich aus 

 der aus dem Arginin entstandenen, der aus den Uraminosäuren 

 stammenden und der aus der Zersetzung des Glukosamins entstandenen 

 zusammen. Für Parhämoglobin und Elastin stimmen die GOg-Werte 

 der Alkalihydrolyse gut mit den theoretisch berechneten überein. 

 Zwecks Berechnung des Glukosamingehaltes muß die Differenz 

 zwischen der für Uraminosäuren und Arginin berechneten GOaMenge 

 und der tatsächlich gefundenen GOa-Menge mit dem für reines Gluko- 

 samin gefundenen Faktor multipliziert werden. Die auf diesem 

 Wege gefundenen Werte für Glukosamin liegen bei der Mehrzahl 

 der untersuchten Eiweißkörper etwas höher als die in der Literatur 

 sich findenden Zahlen. 



Serumglobulin und Eieralbumin zeigen besonders hohe Prozent- 

 zahlen. 



Erwähnt sei noch, daß Verf. durch oxydative Spaltung mittels 

 Kaliumpermanganat aus den Uraminosäuren Harnstoff in großer 

 Menge mit Leichtigkeit in Freiheit setzen konnte. 



W. Ginsberg (Kiel). 



J. Herzig und K. Landsteiner. Über die Methylierung von Eiweiß- 

 stoffen. (Biochem. Zeitschr., LXI, 5/6, S, 458.) 



Eiweißkörper lassen sich mit Diazomethan sowohl am Sauerstoff 

 als auch am Stickstoff leicht methylieren, wie OGH3- und NGH3- 

 Bestimmungen ergaben. W. Ginsberg (Kiel). 



