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A. Benedicenti. iTber die Verbindungen der Proteine mit Metall- 

 salzen. Das Verhalten der ausgesalzten Proteinlösungen im magne- 

 tischen Feld. (A. d. Labor, f. exper. Pharm, d. kd. Univ. Genua.) 

 (Biochem. Zeitschr., LXIII, 2/3, S, 276.) 



Beim Zusatz von FeClg zu Serum kommt es zu einer geringeren 

 Herabsetzung des Diamagnetismus als beim Zusatz der gleichen 

 FeClg-Menge zu destilliertem Wasser. Hierbei handelt es sich nicht 

 um eine Maskierung des Eisens, sondern um die Bildung eines Kom- 

 plexes Fe-Eiweißsalzes. Gemessen wird der Diamagnetismus an der 

 (zwecks Vergrößerung auf einen Schirm projizierten) Steighöhe der 

 magnetischen Flüssigkeiten in einem U-förmigen Rohr, dessen einer 

 Schenkel sich im magnetischen Feld befindet, der andere außerhalb. 



W. Ginsberg (Kiel). 



M. Siegfried. Über Pepsinglutinpepton. (Physiol. Institut Leipzig.) 

 (Zeitsch. f. physiol. Chem., XC, 3, S. 271.) 



Behandelt man die Lösung von Pepsinglutinpepton nach der 

 Vorschrift von Kossei mit Silbersulfat und Barythydrat, so bekommt 

 man eine geringe Peptonfällung, während die Hauptmasse aus dem 

 Filtratder Silberbarytfäüung gewonnen wird. Dieses Pepton zeigt die 

 gleichen Baryumwerte der Barytsalze, wie die nicht mit Silberbaryt 

 behandelten Peptonpräparate (10-0.5 und 10*00%). Die Werte für 

 die spezifische Drehung sind 65'81 bis 72*33^, also niedriger wie die 

 für das nicht mit Silberbaryt behandelte Pepton (81 •67"). Der Kar- 

 baminoquotient beträgt für 3 Präparate 1 : 6*88, 1 : 7'15, 1 : 7*08, 

 stimmt also sehr gut. Die Menge des mit Formol nach Sörensen 

 titrierbaren Stickstoff betrug für das Pepton der Silberbarytfällung 

 11*5 bis 12*5%, für das nicht mit Silberbaryt behandelte Pepton 

 12'0 bis 12"7%. Für den van Slyke-N wurde bei dem mit Silber- 

 baryt behandelten Pepton 10*9 bis 11 '6% des Gesamtstickstoffes 

 gefunden. Der Argininstickstoff betrug ungefähr \/4 des Gesamt- 

 stickstoffes. Das mit Silberbaryt vorbehandelte Pepton enthält 

 ferner keinen durch Säurehydrolyse abspaltbaren Säureamidstick- 

 stoff, 30% durch Phosphorwolframsäure fällbai'en Stickstoff und von 

 diesem die doppelte Menge des Lysinstickstoffes an Argininstickstoff. 

 Als Spaltungsprodukte wurden isoliert: Arginin, Lysin, Glykokoll, 

 Glutaminsäure, Leuzin, Prolin. Schulz (.Jena). 



F. Lippich. Über die Isolierung von Leuzin und anderen Amino- 

 säuren aus Körperßüssigkeiten. (Med. -chem. Institut d. Prager 

 deutschen Univ.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., XC, 1/2, S. 1-45.) 



Leuzin läßt sich aus Harn als Leuzinursäure isolieren. Als 

 Anhydride sind Alanin, Valin, Leuzin (eventuell Aminobuttersäure) 

 isolierbar. Phenylalanin und Tyrosin lassen sich als Hydantoine 

 isolieren und nachweisen. Die Isolierung von Leuzin aus Rinder- 

 serum stößt auf Schwierigkeit. 0"01 g waren in 100 cm^ nachweisbar, 

 0-005 ff nicht mehr. Schulz (.Jena). 



