II. 
Fermente. 
Die folgenden Arbeiten hätten wir ebensogut in den vorher- 
gehenden Abschnitt stellen können. 
Den Einfluß der elektrischen Ladung auf das Ptyalin 
hat W. E. Ringer (Utrecht) verfolgt. 
Die Abhängigkeit der Ptyalinwirkung von der H-Konzentration 
hatte Ringerin Gemeinschaft mit v. Trigt früher gezeigt. 
In Lösungen, deren Reaktion mittels Phosphatgemische be- 
stimmt ist, wurde eine optimale Wirkung (bei 37°) bei pn = 600 
gefunden. Sowohl bei größerem als bei kleinerem pp geht die Enzym- 
wirkung rapid herunter. Die Meinung, daß H-Ionen die Ptyalin- 
wirkung fördern, bei größeren Konzentrationne aber zugleich das 
Enzym zerstören, und daß so die Abnahme der Wirkung bei pn = 6°00 
zu erklären sei, konnte nicht aufrecht erhalten werden, weil sogar 
bei pı = 450 keine merkliche Schädigung des Enzyms gefunden 
wurde. 
Wir haben nun weiter das elektrische Verhalten des Enzyms 
untersucht. Es hat sich dabei gezeigt, daß Ptyalin im elektrischen 
Felde (bei 370) bei pm = 5°60 sich nicht bewegt, also ungeladen ist. 
Bei kleinerem pn bewegt es sich zur Kathode, ist also positiv ge- 
laden, bei größerem geht es zur Anode, ist also negativ. Ptyalin 
hat also, wie viele andere Enzyme amphotere Eigenschaften. Es 
scheint nun das Enzym in ungeladenem Zustande zu wirken oder 
am besten zu wirken, zwar fallen isoelektrischer Punkt und Optimum 
von Wirkung nicht ganz zusammen, R. glaubt aber das Neben- 
umständen zuschreiben zu müssen. 
Im hier in Betracht kommenden Reaktionsbereich (py = 5 
bis 7) zeigte sich Amylum in den Phosphatlösungen (bei 370) negativ 
geladen. 
Eine methodisch wichtige Anwendung der Fermente zeigt 
Fräulein M. H. van Herwerden (Utrecht) in ihrem Vortrag über die 
Bedeutung einiger Enzyme für die Zytologie. 
Eine aus der Milz des Rindes bereitete Nuklease, deren nuklein- 
säurespaltende Wirkung vorher nachgewiesen ist, ermöglicht uns 
Substanzen in der Zelle, deren Zusammensetzung noch unbekannt 
