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leuchtung kein Kern nachzuweisen, die intensiven, lang anhaltenden 
amöboiden Bewegungen, welche die Blutplättchen ausführen, machen 
es jedoch wiederum wahrscheinlich, daß auch dem Blutplättchen 
der Wert einer Zelle zukommt. — Die Fibrinbildung läßt sich 
nicht direkt mit der Gerinnung der Eiweißkörper (z. B. Labgerinnung, 
Gerinnung durch Aussalzen usw.) vergleichen, sondern verläuft 
ultramikroskopisch unter dem Bilde eines Kristallisations- 
vorganges; indem sich aus der (bis auf die bekannten Hämokonien) 
optisch leeren Blutflüssigkeit Nadeln abscheiden, deren Größe von der 
Geschwindigkeit des Gerinnungsvorganges abhängt, am deutlichsten 
läßt sich dies bei der Fibrinbildung im Säugetierplasma erkennen. 
Nicht nur von physikalisch-chemischen sondern auch von allgemein 
biologischen Gesichtspunkten aus erscheint dieser eigenartige Modus 
der Denaturierung eines Eiweißkörpers beachtenswert. Die Be- 
deutung der Fibrinbildung für den Gesamtorganismus liegt darın, 
daß durch das Fibrin ein fester Verschluß eines verletzten Blut- 
gefäßes hergestellt wird. Diese mechanische Anforderung wird durch 
die Bildung eines feinen Filzes von Nadeln in vollkommenerer Weise 
erfüllt, als durch die Bildung eines flockigen Niederschlages, wie er 
sonst bei der Eiweißgerinnung entsteht. 
E. Hekma (Groningen) demonstriert interessante Versuche 
zur Reversibilität des Gerinnungsvorganges. 
Von verdünntem Alkali zur Quellung gebrachtes rohes Fibrin 
kann entquellt werden, d. h. Form und Eigenschaften zurück er- 
halten, u. a. von Säuren, sauren Salzen, Neutralsalzlösung, Über- 
maß von Wasser usw. 
Von verdünntem Alkali zur Lösung gebrachtes (reines) Fibrin 
gerinnt auf Zusatz von: Säuren, sauren Salzen, Serum usw.: Gel- 
Sol-Gelzustand des Kolloids. Bei der Gelbildung (beziehungsweise 
Gerinnung) werden mehrere Stadien durchlaufen: Ausflockung der 
Kolloidteilchen, Agglutination dieser Teilchen zu Fäserchen, Bildung 
eines Netz- oder Maschwerkes oder einer Gallerte. 
Ursache der @Quellung beziehungsweise Lösung: Adsorption 
von OH-Ionen. Ursache der Entquellung beziehungsweise Gelbildung: 
Entziehung der von dem Kolloid absorbierten OH-Ionen. 
Auch das von Serum in natürlichen Fibrinogenlösungen ge- 
bildete Gel läßt sich von verdünntem Alkali wieder in Lösung (Sol- 
zustand) überführen. Mittels Zusatzes von Serum kann in solchen 
Lösungen dann wieder Gelbildung hervorgerufen werden: Reversi- 
bilität des Gels Fibrin. 
T. Sarvonal und M. Doyon (Lyon) sprechen über die Wirkung 
der gerinnungshemmenden Substanzen. 
Verff. haben solche aus den meisten Geweben in vitro extrahiert. 
Diese Extrakte sind besonders leicht aus dem Dünndarm des Pferdes 
