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K. G. Dernby. Studien über die 'proteolytischen Enzyme der He je und 

 ihre Beziehung zu der Autolyse. (Nobel-Institut f. physik. Ghem. 

 zu Experimentalfältet, Schweden.) (Biochera. Zeitschr., LXXXI, 

 3/4, S. 107.) 



Die in den einfachsten Hefezellen vorhandenen eiweißspaltenden 

 Enzyme gleichen sehr jenen in höheren tierischen Organismen. So 

 unterscheidet sich das Hefepepsin hauptsächlich nur dadurch, daß 

 seine optimale [H '-j-Konzentration bei 4 — 4-5 statt bei pn = 1*& 

 liegt. Pankreas-Trypsin spaltet gewisse Eiweißstoffe, Kasein, Ge- 

 latine bei Opt. ph = 8; Hefe-Trypsin bei Opt. pn = 7. Letzteres 

 greift nur Hefeneiweiß nicht an. Erepsin ist bei beiden ganz gleich, 

 auch bezüglich des Optimums bei 7'8. 



Die Wirkungen des Trypsins und Pepsins sind verhältnismäßig 

 schwierig zu verfolgen. Die Spaltung von Glycylglycin durch Hefen- 

 ereptase eignet sich dagegen ausgezeichnet für reaktionskinetische 

 Studien. Diese sämtlichen Enzyme werden bei optimaler Wasser- 

 stoffionenkonzentration von Neutralsalzen von mäßigen (weniger 

 als n^-) Konzentrationen gar nicht oder sehr wenig beeinflußt. 



Hefenereptase und Darmerepsin verhalten sich gegenüber 

 Glycylglycin ziemlich gleich. Die optimale Wasserstoffionenkonzen- 

 tration bei Spaltungen dieses Dipeptids bei 38° liegt für diese beiden 

 Enzyme bei pn = 7'8, möglicherweise für Erepsin bei pn = 7*9. 

 Bei konstant gehaltener Wasserstoffionen- und im Verhältnisse zum 

 Substrat hinreichend großer Enzymkonzentration,* M-obei die Selbst- 

 zerstörung des Enzyms zu vernachlässigen ist, folgen die Spaltungs- 

 kurven dem monomolekularen Reaktionsgesetz. Für beide Enzyme, 

 als Säuren betrachtet, liegt der Wert der Dissoziationskonstante Wa 

 in der Stufe von 10~^, doch scheint sie etwas größer für Darmerepsin 

 als für Hefenereptase zu sein. 



Der vor allem wichtigste Unterschied zwischen diesen beiden, 

 Enzymen ist ihre verschiedene Empfindlichkeit gegen Neutral- 

 salze. Während eine 0*5 n- Salzkonzentration gar keinen Einfluß 

 auf die Wirkung der Hefenereptase bei optimaler Wasserstoffionen- 

 konzentration zeigt, hemmt sogar eine 0*02 n die Wirkung des Darm- 

 erepsins merkbar. Und die hemmende Wirkung scheint ziemlich 

 unabhängig von der Art der Ionen und nur durch ihre Gesamt- 

 konzentration bedingt. Gleich konzentrierte Lösungen setzen die 

 Erepsinwirkung um denselben Betrag herab. Die Angaben K o b- 

 z a r e n k o s über verschiedene Wirkung verschiedener Ionen, be- 

 sonders von Kalium- und Natriumionen, haben sich als fehlerhaft 

 erwiesen. 



Die Autolyse der Hefe ist ein durch diese Enzyme verursachter 

 sukzessiver Eiweißabbau und kann nur dann vor sich gehen, wenn 

 die verschiedenen Enzyme zugleich wirken können. Die optimale 

 Wasserstoffionenkonzentration der Autolyse ist gleich pH = 6*0, liegt 

 also zwischen derjenigen der Hefetryptase und des Hefepepsins. 



Liesegang (Frankfurt a. M.). 



