432 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 9/10 



Zum Studium dci" Kinetik der Glyzyl-1-leuzin-Spaitung wurden 

 je 10 cm^ der Lösung, 0*4 g des Peptides enthaltend, mit 20 cm^ 

 Phosphatgemisch der gewünschten WasserstoffzaM versetzt und das 

 Gemisch nach Vorwärmen auf 25° mit 2cm"^ gleichfalls auf 25'^ vor- 

 gewärmten Hefesaftes gemischt. Proben wurden sofort, nach 10, 20, 

 30 und 40 Miauten entnommen und nach Sörensen zur Be- 

 stimmurg des Amino-N titriert. Gleichzeitig wurde jedesmal 

 die EMK gegen eine n/10-Kalomelelektrode bestimmt. 



In gleicher Weise wurden auch die Verhältnisse bei deju 

 d-Alanyl-d-leuzin und der Einfluß wechselnder Fermentmengen auf 

 die Spaltung von Glyzyl-1-Ieuzin untersucht. 



In verdünnteren Lösungen wurden in analoger Weise die Ver- 

 hältnisse bei Glyzyl-1-leuzin, 1-Leuzyl-glyzin, Glyzyl-d-alanin, d-Alanin- 

 glyzin, d-Alanyl-leuzin und 1-Leuzin-d-alanin untersucht. 



Die Ergebnisse der Untersuchungen lassen sich wie folgt 

 zusammenfassen : 



Vermehrung der Hefesaftkonzentration setzt die Geschwindig- 

 keit der Reaktion stark herab; dies hängt aber wieder von der Re- 

 aktion ab und von der Menge der vorhandenen Hefepeptase. In 

 verdünnter Lösung gilt es für Glyzyl-1-leuzin bei saurer oder schwacli 

 alkahscher Reaktion (pn = 6-20 — 7'50) für einen Überschuß vou 

 Hefesaft, bei Ste'gerurg einer sehr geringen Anfangsmenge in diesem 

 Intervall wurden die Umsätze erhöht. Jenseits von einem pH von 8 

 belingt die gleiche Menge Hefesaft eine weitere Erhöhung. In allen 

 Fällen, wo die Umsatzkurve parabolische Form annimmt, verhaltei» 

 sich die umgesetzten Mengen, entsprechend der Schützschen 

 Regel, nahezu wie die Quadratwurzeln aus den Zeiten. Es werden 

 bei gleichen Werten des Produktes Fermentkonzentration mal Zeit 

 nahezu gleiche Mengen des Polypeptides gespalten. Im Gegensatze 

 zu H e r z f e 1 d (Biochem. Zeitschr., LXVIII, S. 402) stellten Verfi. 

 fest, daß die als Reaktionsprodukte auftretenden Aminosäuren eine 

 starke Hemmungswirkung ausüben. 



Verff, stellten des weiteren noch Untersuchungen über die 

 optimale Wasserstoffzahl an 1-Leuzyl-glyzyl-glyzin, 1-Leuzyl-digIyzyl- 

 glyzin, 1-LeuzyI-triglyzyl-glyzin, 1-Leuzyl-pentaglyzyl-glyzin, Glyzyl- 

 glyzin, Glyzyl-d-Valin, dl-Leuzyl-l-asparaginsäurc und 1-Leuzyl- 

 1-asparaginsäure an. Die Optima fallen bei den einzelnen Polypep- 

 tiden nicht zusammen, sondern hängen auch bei gleichen Ferment- 

 mengen von der Natur der Polypeptide ab. Polypeptide, die aus den 

 gleichen Bausteinen aufgebaut sind, zeigen meist aber nicht durch- 

 gehend ein übereinstimmendes Verhalten. 



Die Diskussion über die Gründe des Zustandekommens eines 

 Optimums muß im Original eingesehen werden. Hirsch (Jena). 



