Nr. 1/2 Zentralblatt für Physiologie. 23 



ist. Der Zweck dieser Art der Titration ist die Vermeidung jeden 

 schroffen Sprunges der Wasserstoffzahl. 



Der Gebrauch der üblichen Indikatoren ist bei dieser Art der 

 Titration ausgeschlossen. Der Verlauf der Titration muß durch 

 Bestimmung der Änderung der Wasserstoffzahl verfolgt werden^ 

 entweder auf dem Wege der elektrometrischen Titration (Mich a- 

 e 1 i s) oder im Kohlensäure-Bikarbonat- Gemisch durch Bestimmung 

 der freien und der gebundenen Kohlensäure. 



Nach Hämolyse von Blut durch Saponin,' Frieren oder Äther 

 ergibt die Kohlensäuretitration im Puffergemisch eine Unstetigkeit 

 der Kohlensäurebindungskurve, durch die auf ein Molekül Hämo- 

 globin ein Molekül Kohlensäure gebunden wird. Diese Unstetigkeit 

 folgt nicht der Dissoziation eines Elektrolyten nach dem Massen- 

 wirkungsgesetz, sondern beginnt bei der Wasserstoffzahl 7*00 und 

 wird bei dieser Wasserstoffzahl vollstänrlig. Die Unstetigkeit zeigt, 

 daß bei pn >■ 7*00 alle Hämoglobinmoleküle negative Ladung tragen, 

 die sie bei dieser Wasserstoffzahl vollständig verlieren. Bei pn =6*39 

 tritt eine zweite ebensolche Unstetigkeit auf, die darauf hinweist, 

 daß bei dieser Wasserstoff zahl alle Hämoglobinmoleküle positive 

 Ladimg annehmen. Die Erscheinung wird mit kolloidalen Ladungs- 

 vorgängen erklärt, die dem Massenwirkungsgesetz nicht gehorchen. 



Durch die absolut bei einer bestimmten Wasserstoffzahl ein- 

 lietende Änderung seiner Ladung eignet sich Hämoglobin besonders 

 gut als Indikator. Im Gegensatz zu den bisher gebräuchlichen stellt 

 Hämoglobin einen neuen Typus von Indikatoren dar, dessen Ladungs- 

 Underung sich nicht durch Farbenumschlag, sondern durch Änderung 

 der Kohlensäurekapazität der Lösung verrät. 



Der wesenthche Vorzug des Hämoglobins vor zahlreichen 

 gebräuchlichen Indikatoren besteht darin, daß die Ladungsänderung 

 niciit flem Massenwirkungsgesetz gehorcht, sondern bei einer be- 

 stimmten Wasserstoff zahl beginnt und bei dieser vollständig wird. 

 Wahrscheinlich teilt Hämoglobin diese Eigenschaft mit einem Teil der 

 üsher gebrauchten Indikatoren. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



Fermente. 



E. Abderhalden und A. Fodor. Forschungen über Fermentivirkung. 

 [\. Mitt. Weitere Studien über die Adsorption der Gemische von 

 Aminosäuren mit Polypeptiden und arideren Substanzen. Das Ver- 

 halten von Aminosmtren und Polypeptiden gegenüber Eiiveiß- 

 lösungen, Blutserum und bei der Koagulation von Solen. (A. d. 

 physiol. Institut d. Univ. Halle.) (Fermentforsch., II, S. 211.) 

 Die Adsorption von Aminosäuren und Polypeptiden vollzieht 

 sich bei Gegenwart von anderen Aminosäuren und Polypeptiden so, 

 daß der eine Körper den anderen verdrängt, ohne selbst verdrängt zu 

 werden; in Gemischen jedoch, in denen neben Aminosäuren und 

 Polypeptiden Pyrrolidinkarbonsäure, Glyzinanhydrid oder Glukose 



