270 Zentralblatt für Physiologie. I^^r. 7 



Eiweißstoffe und ihre Derivate, Autolyse. 



E. V. Mc Collum, N. Simmonds aml W. Pitz. Is lysine the limiting 

 amino-acid in the proteins of wheat, 7naize, or oats? (Ist Ly^in die 

 bestimmende Aminosäure in den Eiweißstoffen von Weizen, Mai? 

 und Hafer?) (Labor, agric. ehem. of tiie Wisconsin exp. Station, 

 Madison.) (Jörnen, of biol. Ghem., XXVIII, p. 483.) 



Zein ist nicht imstande, Weizen oder Mais so zu ergänzen, daß 

 das Wachstum junger Ratten gefördert wird. Dagegen ergänzt 

 Zein die Eiweißstoffe des Hafers in auffallender Weise, obgleich es 

 kein Tryptophan oder Lysin enthält und außerordentlich arm an 

 Zystin ist. 



Gelatine ergänzt die Proteine von Weizen und Hafer zu einer 

 vollwertigen Nahrung. Da Gelatine weder Tyrosin noch Tryptophan 

 und nur eine Spur von Zystiii enthält, dagegen 6% Lysin, so spriciit 

 die Wahrscheinlichkeit dafür, daß hier Lysin das Mesentliche ist, 

 wenn auch ein direkter Beweis hiefür nicht vorliegt. 



Weizengluten steigert den wachsturafördernden Wert von 

 Weizen und Mais. Wahrscheinlich handelt es sich hier um eine 

 adäquate Mischung aller notwendigen Aminosäuren. Möglich ist 

 auch die Wirksamkeit des Glutenins. Jedenfalls handelt es sich 

 bei der Wirkung des Weizenglutenins mit seinem relativ niedrigen 

 Lysingehalt nicht um eine Lysinwirkung. 



Gelatine mit ihrem hohen Lysingehalt steigert nicht den Wert 

 der Eiweißkörper des Maiskornes. P i n c u s s o h n. 



E. B. Hart and B. Sure. The influence oj carhohydrates on the accuracif 

 of the van Slyhe method in the hydrolysis of casein. (Der Einfluß 

 von Kohlehydraten auf, die Genauigkeit der van S 1 y k e sehen 

 Methode bei der Hydrolyse von Kasein.) (Labor, agric. ehem. 

 Univers. Wisconsin, Madison.) (.Journ. of biol. Ghem., XXVIII, 

 p. 241.) 



Die van S 1 y k e sehe Methode gibt beim Kasein in Gegenwart 

 von verschiedenen Kohlehydraten einen Verlust, besonders bei don 

 Hexonbasen und den Monoaminosäuren. Hieraus ergibt sich, daß 

 nach der Methode die direkte Bestimmung von Aminosäuren in 

 Nahrunsfsmitteln untunlich ist. Auch i t es nicht möglich, irgend 

 welche Korrekturen anzubringen, da die Verluste nach der Art und 

 Menge der Kohlehydrate in den Nahrungsstoffen schwanken. 



Die einzige Methode, einen Einblick in den Nährwert der Eiweiß- 

 stoffe in solchen Gemischen zu erlangen, bleibt vorläufig die biologische. 



Pincussohn. 



J. Sh. Smith. Thepreparation of guanidine . (Darstellung von Guanidin.) 

 (Dep. pliysiol., Univers. Glasgow.) (Journ. of biol. Ghem., XXVIII, 

 p. 399.) 



Die Darstellung erfolgt aus Ammoniumthiozyanat durch Er- 

 hitzen während 20 Stunden auf eine Temperatur von 90 — 100 Grad. 

 Durch Zugabc von Koliumkarbonat ^vird Kaliumtliiozyanat gebildet, 



