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lösung) ist bei H-Ionenkonzentrationen, die nicht in der Nähe des 

 isoelektrischen Punktes Hegen, unabhängig von der Ampholyten- 

 konzentration, abhängig von der Salzkonzentration, positiv, wenn 

 die H-Ionenkonzentration größer ist, negativ, wenn sie kleiner ist, 

 als dem isoelektrischen Punkt entspricht (in diesem Falle wird also 

 Base gebunden). Bei H-Ionenkonzentrationen, welche dem iso- 

 elektrischen Punkte entsprechen, ist das Säurebindungsvermögen ab- 

 hängig von der Ampholytenkonzentration. Lösungen von Eier- 

 albumin, welche stets in gleicher Weise nach einem bestimmten Ver- 

 fahren hergestellt sind, zeigen immer dasselbe Säurebindungsvermögen. 

 Für die von L. Michaelis und K. A. Hasselbach zuerst auf- 

 gestellte Regel: ,,Wird die H-Ionenkonzentration einer Lösung durch 

 Zugabe eines Ampholyten nicht geändert, dann muß diese H-Ionenr 

 konzentration die dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten ent- 

 sprechende sein", wird der Beweis geführt. E. P f i b r a m (Wien). 



S. P. L. Sörensen und M. Höyrup. Proteinstudien. II. Mitt. Über 



die Zusammensetzung und die Eigenschaften des mittels Ammonium-^ 



Sulfats in kristallinischer Form ausgeschiedenen Eieralbumins. (A. d. 



Gailsberg-Labor. Kopenhagen.) (Zeitschr, f. physiol, Chem., CHI, 



5/6, S. 211.) 



Kristallisiertes Eieralbumin enthält auf jedes Gramm wasser- 

 freien Albumins zirka 0*22 g Wasser. Der Gehalt des kristallisierten 

 Eieralbumins an Ammoniak und Schwefelsäure hängt von der H-Ionen- 

 konzentration der Mutterlauge ab; bei einem Gehalt der Mutterlauge 

 von 13 . 10~^ ist weder Säure noch Ammoniak im Überschuß vor-^ 

 banden. Bei höherem Säuregehalt enthalten die Kristalle Schwefel'- 

 säure, bei niedrigerem Ammoniak. Diese Verunreinigungen lassen 

 sich durch eine gesättigte Lösung von NaCl in l%iger Essigsäure, 

 auswaschen. Da es nicht möglich ist, die Kristallisation ohne An-> 

 Wendung von Sulfaten zu bewirken, enthalten die Kristalle wahr- 

 scheinlich die Sulfatgruppe als integrierenden Bestandteil. 



E. P f i b r a m (Wien). 



S. P. L. Sörensen und M. Höyrup. Proteinstudien. IV. Mitt. Über 

 den Gleichgewichtszustand zwischen dem auskristallisierten Eieralbumin 

 und der dasselbe umgebenden Mutterlauge und über die Anwendbarkeit 

 der Gibbs sehen Phasenregel auf solche Systeme. (A, d. Garlsberg- 

 Labor. Kopenhagen.) (Zeitschr. f. physiol. Chem , CHI, 5/6, S 266.) 

 Die Kristalhsation des Eieralbumins fängt um so schneller an 

 und verläuft um so vollständiger, je größer die Ammonsulfatkonzen- 

 tration ist. Die Kristallisationsgeschwindigkeit hängt weiter ab von 

 der anfänglichen Proteinkonzentration und der Temperatur, Für den 

 Gleichgewichtszustand des Systems ist sowohl die Temperatur als 

 die H-Ionenkonzentration maßgebend, und zwar in dem Sinne, daß 

 die optimale Temperatur, das ist jene, bei welcher der Hydratgehalt 

 der Mutterlauge am kleinsten ist, um 20° liegt, die optimale H-Ionen- 

 konzentration, PH =4'58. Letztere ist von der Ammonsulfatkonzen- 

 tration und von der Kristallisätionstemperatur unabhängig. Eine 



