Nr. Zentralblatt für Physiologie. 393. 



C. Th. Mörner. Über aus Proteinstoffen bei tiefgreifender Spaltung- 

 mit Salpetersäure erhaltene Verbindungen. VII. -Alitt. (Zeitschr. f. 

 physiol. Chem., CHI, 1, S. 80.) 



Die Elementaranalyse der aus tiefgreifender Spaltung deg 

 Histidins mit Salpetersäure entstandenen Verbindungen ergab neben 

 dem schon von anderer Seite beschriebenen Imidazolderivat eine 

 Imidazolglyoxylsäure (C5H3O4N2). E. Pfibram (Wien). 



E. und H. Salkowski. Über den Anteil der Benzolderivate und des 

 Benzolkohlenstoffes am EiiveißmolehiXl. (A. d. chem. Abt. des Pathol. 

 Institutes d. Univ. Berlin u. d. Ghem. Institut in Münster i. W.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem., CV, 5/6, S. 242.) 



Das Fibrin enthält zirka 8*06% Benzolderivate, und zwar 

 2-21% Tryptophan, 1-40% Phenylalanin, 5-45% Tyrosin. 



E. Pfibram (Wien). 



A. Ewald. Beiträge zur Kenntnis des Kollagens. (A. d. physiol. Institut 

 zu Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., CV, 3/4, I, S. 115; II, 

 S. 135.) 



I. Frische Mäusesehnen ziehen sich am schnellsten und stärksten, 

 und zwar etwa um Y4 ihrer Länge bei 69" zusammen; die gleiche 

 Verkürzung wird auch bei Temperaturen zwischen 65 und 69" erreicht, 

 wenn die Erwärmung längere Zeit andauert. Durch Trypsinverdauung 

 gereinigtes Kollagen zieht sich schon bei weniger hoher Temperatur 

 in gleichem Maße zusammen; der Grund hierfür liegt darin, daß das 

 Protoplasma der Sehnenzellen die Verkürzung hemmt. Bei Sehnen 

 vom Frosch, noch mehr bei solchen vom Fisch liegt die Temperatur- 

 grenze tiefer als bei Mäusesehnen. Weitere Versuche nach Vor- 

 behandlung mit Säuren, Alkalien, Alkohol, Osmiumsäure und Chrom? 

 Verbindungen werden mitgeteilt. Durch solche Vorbehandlung werden 

 die Grenztemperaturen erhöht, die Verkürzung vermindert. 



II. Legt man Mäusesehnen in Formalin ein, so ziehen sie sich 

 in heißem Wasser (93°) rasch auf ein Drittel ihrer Länge zusammen 

 und dehnen sich in kaltem Wasser sofort wieder aus. Bei längerem- 

 Liegen in kaltem Wasser erreichen sie wieder vollkommen die ur- 

 sprüngliche Länge und Form. Ebenso verhält sich durch Trypsin 

 gereinigtes, mit Formol behandeltes Lymphdrüsenretikulum (Kollagen- 

 reaktion). E. Pfibram (Wien). 



M. Nelson- Gerhardt. Untersuchungen über Salmin. (A. d. physiol. 

 Institut d. Univ. Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., CV, 

 .5/6, S. 265.) 



Die Erhöhung der Azidität bei der Hydrolyse des Salmins 

 läßt sich auf eine esterartige Bindung der Hydroxylgruppe des Serins 

 mit der Karboxylgruppe einer Aminosäure zurückführen, deren 

 hydrolytischer Zerfall eine Alkaleszenzverminderung hervorruft, ohne 

 daß eine Substanz mit sauren Eigenschaften entsteht. 



E. P f i b r a m (Wien). 



