576 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 11 



gliedein soll ein artspezifisches Waclisen des Eiweißes möglich sein. 

 Bei der Anlegung erfolgt erst adsorptive Bindunar, dann erst die 

 eigentliche Peptidbindung. 



Aus dem schwach alkalischen Blut kommen die Aminosäureu 

 in relativ gut löslicher Form in die Zelle hinein. Dort werden sie 

 durch die ständig entstehende CO« in eine schwer lösliche Form 

 übergeführt (Übergang der COONa- in COOH-Gruppen). Die Syn- 

 these des Eiweißes ist also in der Hauptsache eine Ausfällung von 

 Aminosäuren, wobei die „Eigenaffinitäten" der Moleküle nls wählende 

 und richtende Kräfte sich geltend machen. 



Vermutlich bilden sich bei der Synthese in Zelh'u lauge auf- 

 geknäuelte Gebilde, die das Eiweißgerüst der Zelle bilden. Dur<'h 

 Zerfall dieser Fäden und Knäuel gehen daraus Stücke hervor, aus 

 denen sich das kolloidgelöste Eiweiß des Zellplasmas und der Ge- 

 webesäfte zusammensetzt. Als Schutzkolloid dafür Wirken adsor- 

 bierte niedere Abbauprodukte. 



Ist einmal ein Modell eines liorhkoinpliziertcn Polypeptids vor- 

 lianden, so soll nach diesen Anschauungen eine immer neue Wieder- 

 holung desselben nicht schwer sein. Die Schwierigkeit einer Modell- 

 entstehung macht es hegreiflich, ,,wenn eine Generatio spontanea so 

 selten ist". Liesegang (Frankfurt a. M,). 



S. Edlbacher. Über die freien Amidogruppen der Ehveißkörper. I. Mitt. 



(A. d. physiol. Institut Heidelberc.) (Zeitschr. f. physiol. T^iem.. 



CVII, 1, S. 52.) 



Verf. untersucht das Verhalten einer Picihe von Eiweißkörpern 

 gegen Dimethylsulfat in alkalischer Lösung imd schließt aus der 

 Anzahl der im Stickstoff eingetretenen Methylgruppen auf die Zahl 

 der ursprünglich vorhandenen freien Amidogruppen im Protein- 

 molekül. Der Vergleich der dadurch gewonnenen Resultate mit flen 

 Ergebnissen der Sörensen sehen beziehungsweise- van S 1 y k e- 

 schen Methode ergaben dann, daß nicht alle im Eiweiß vorhandenen 

 Amidogruppen sich gleichmäßig verhalten. Zu diesem Zwecke wurde 

 der Gesamtstickstoff nach Kjeldahl und das an den Stickstoff 

 gebundene Methyl bestimmt und die erhaltene Proportion auf den 

 Gesamtstickstoff bezogen (Stickstoffmethylzahl). Es ergaben die 

 Stickstoff methylzahlen von Gelatine, Kasein, Globin, Edestin, 

 Kürbisglobulin, des B e n c e - Jon e s sehen Eiweißkörpers an- 

 nähcrnrl gleiche Zahlen, die Protamine hingegen überraschende 

 Differenzen. Dabei ergaben untereinander scheinbar yanz gleich- 

 artige Eiweißsubstanzen (Klupein, Salmin, Esozin, Skombrin), welche 

 mit der Formoltitration nur geringe Unterschiede geben, verschiedene, 

 andererseits gaben das lysinfreie Klupein und das lysinhaltige Sturin 

 analoge Werte. Bei fortschreitender Säurehydrolyse oder tryptischer 

 Spaltung von Eiweißkörpern steigt die Methylzahl an wie die Formol- 

 zahl; ilas Verhältnis der Stickstoff methylzahl zur Formolzahl isl 

 i(n nicht gespaltenen Proteinmolekül 3'7, verschiebt sich nach einer 

 halben Stunde zugunsten des Formolstickstoffes und bleibt dami 

 annähernd konstant. E. P f i b r a m (Wien). 



