Nr. 4 Zentralblatt für Physiologie. 173 
G. Trier. Über die Gewinnung von Aminoäthylalkohol aus Eilezithin. 
(A. d. agrikult.-chem. Labor. d. Eidgenössischen Techn. Hochsch. 
in Zürich.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXVI, S. 496.) 
Nach Hydrolyse von Eilezithin ließ sich Aminoäthylalkohol 
als Goldehlorid-Doppelsalz isolieren und identifizieren. 
Reach (Wien). 
H. Fischer und Bartolomäus. Uber Azofarbstoffe substituierter 
Pyrrole. (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXVI, 5/6, S. 478.) 
Die Autoren untersuchten zunächst das Verhalten von syn- 
thetischen Pyrrolderivaten zu Diazokörpern, speziell zu Diazobenzol- 
sulfosäure, da nach den Erfahrungen anderer Untersucher mit den 
Chloriden der Azokörper unsichere Analysenresultate erhalten werden ; 
letztere schreiben die Autoren dem Umstande zu, daß beim Trocknen 
wahrscheinlich Verluste an Salzsäure eintreten. Bei der Kuppelung 
der Pyrrolderivate mit Diazobenzolsulfosäure wurden stets beständige 
freie Monoazofarbstoffe erhalten. In der Reaktionsfähigkeit der «- 
oder £-Stellung wurde dabei kein Unterschied beobachtet. Monoazo- 
farbstoffe traten auch dann auf, wenn zwei freie CH-Gruppen im 
Pyrrolderivate waren. 
Tetrasubstituierte Pyrrole reagieren nicht mit Diazobenzol- 
sulfosäure. 
Weitere Versuche betreffen die Reaktionsfähigkeit des Hämo- 
pyrrols. Dabei erwies es sich von wesentlichem Wert, das Hämo- 
pyrrol vorher über das Pikrat zu reinigen, indem erst das reine Produkt 
ein charakteristisches Reaktionsprodukt in guter Ausbeute ergeben hat. 
D. Charnass (Wien). 
H.Pauly. Zur Jodierung von Verbindungen des Eiweijsgebietes. (Zeitschr. 
f. physiol. Chem., LXXVI, 4, S. 291.) 
Die bei der Jodierung von Eiweißkörpern, Aminosäuren usw, 
erhaltenen jodhaltigen Körper können das Jod auch locker gebunden 
enthalten, zumal wenn überschüssiges Jod angewendet wurde, Mit 
Ausnahme des vom Autor erhaltenen farblosen Jodsturins dürften 
alle bisher künstlich erhaltenen Jodproteine den größten Teil ihres 
Jods in dieser lockeren Form enthalten. 
Als äußere Kriterien festgebundenen Jods sind zu betrachten: 
1. daß die frisch dargestellten jodierten Produkte rein weiß sind und 
2. daß sie bei kürzerer Einwirkung kalter verdünnter schwefliger 
Säure ihr Jod nicht verlieren. 
Da Tyrosin und Histidin bei der „Kern-Jodierung‘‘ sich wie 
ihre Stammkörper, von denen sie sich als Glykokollverbindungen 
ableiten, verhalten, war zu erwarten, daß auch Tryptophan, das 
Glykokollderivat des nicht jodierbaren Skatols, kein Jod auf- 
nehmen wird. 
Tatsächlich konnte aus Monobenzoyltryptophan weder mit 
noch ohne Alkali ein jodiertes Produkt erhalten werden; allerdings 
wäre zu berücksichtigen, daß das Benzoyl, wenn dies auch un- 
wahrscheinlich erscheint, am Indolstickstoff gebunden sein kann. 
