176 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 4 
Freies Tryptophan liefert nach Oswald auch keine Jodierungs- 
produkte. Die von Neuberg dargestellten braunen amorphen Jod- 
tryptophane hält der Autor für die oben erwähnten Jodprodukte mit 
locker gebundenem Jod, die zur Kenntnis des Jodbindungsvermögens 
nichts beitragen können. D. Charnass (Wien). 
H. Obermayer und R. Willheim. Über formoltrimetrische Unter- 
suchungen an Eiweißkörpern. (Biochem. Zeitschr, XXXVII, 
3/4, S. 331.) 
Bei der Behandlung von Eiweißkörpern, die vorher von 
Ammoniak und Aminosäuren sorgfältig befreit wurden, mit Formal- 
dehyd bemerkten die Autoren das Auftreten einer stark sauren 
Reaktion. Eine ähnliche Angabe wurde früher schon von Schiff 
gemacht, jedoch ohne genauere experimentelle Daten. Um die Frage 
nach dem Anlagerungsorte des Formalins am Eiweißmoleküle zu ent- 
scheiden, benutzen die Autoren die zuerst von Schiff durchgeführte 
Desamidierung mit NaNO, in saurer Lösung; dabei konnte die Ver- 
mutung, daß das Formol mit Aminogruppen reagiert, an dem Re- 
aktionsprodukt, welches mit Formol keine Aziditätszunahme mehr 
zeigte, bestätigt werden. 
Dieses Verhalten der Eiweißkörper gegenüber Formaldehyd 
benutzen die Autoren zur Bestimmung der freien endständigen 
Aminogruppen (mit Ausnahme der Säureaminogruppen) durch die 
etwas modifizierte Sörensensche Formoltitrationsmethode (im 
Original ausführlich mitgeteilt). 
Den QOuotienten Gesamtstickstoff: Aminosäurenstickstoff nennen 
die Autoren den Aminoindex des betreffenden Eiweißkörpers. Der 
Aminoindex des Globulins erwies sich ungleich größer als der 
des Albumins, was auf eine viel geringere Anzahl von endständigen 
Aminogruppen im Globulin hindeutet. Die Angabe von Mol! über 
die Umwandlung des Albumins in Globulin durch Erhitzen auf 60° 
bei alkalischen Reaktionen wurde durch die Formoltitration des Pro- 
duktes nicht bestätigt, indem keine Verschiebung des Aminoindexes 
konstatiert wurde, was gegen eine Identität des Körpers mit 
Globulin spricht. 
Die Bestimmung des Säuregrades des Eiweißmoleküls mit Hilfe 
der Formoltitration ergab einen viel niedrigeren Wert als die bis jetzt 
üblichen Methoden. D. Charnass (Wien). 
H. Koenigsfeld. Untersuchungen über die physikalisch-chemischen 
Grundlagen der Seliwanoffschen Lävulosereaktion. (Biochem. Zeitschr., 
XXXVII, 3/4, S. 310.) 
Die Zuverlässigkeit der Seliwanoffschen Lävulosereaktion 
hängt, wie von vielen Autoren hervorgehoben wurde, wesentlich von 
den Versuchsbedingungen ab, indem konzentriertere Aldoselösungen 
ebenfalls einen positiven Ausfall der Reaktion verursachen. Bezüglich 
des näheren Mechanismus der Seliwanoffschen Reaktion ist durch 
Untersuchungen von Neuberg, ferner von Eckenstein und 
Blanksma festgestellt worden, daß bei der Reaktion aus dem Zucker 
