994 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 21 
Allgemeine Physiologie. 
E. Fischer und F. Gerlach. Über Pyrrolin-a-Karbonsäure. (Berliner 
Ber., XLV,S. 2453— 2456.) 
Die Pyrrolin-«-Karbonsäure steht in nahem Zusammenhange 
mit dem Prolin, mit dem sie eine ziemliche Ähnlichkeit hat. Die Über- 
führung der Pyrrol-a-Karbonsäure in Prolin ist zwar noch nicht 
gelungen, aber es konnten zwei Wasserstoffatome an die Säure an- 
gelagert werden, so daß ein nur um 2 H-Atome ärmeres Produkt 
wie Prolin entstand, die Pyrrolin-«-Karhonsäure. 
Rewald (Berlin). 
G. Quagliariello. Die Änderung der Wasserstoffionenkonzentration 
während der Hitzekoagulation der Proteine. (A. d. physiol.-chem. 
Institut d. Univ. Budapest.) (Biochem. Zeitschr., XLIV, 3/4, 
S. 157.) 
Der Befund von Sörensen und Jürgensen, daß die H-Ionen- 
konzentration einer Hühneralbuminlösung bei der Hitzegerinnung 
abnimmt, wird bestätigt. Entstehen Flocken, so erreicht diese Abnahme 
>0% des ursprünglichen Wertes. Nach geringerer Wärmewirkung, 
welche noch gar keine oder nur geringe makroskopische Veränderung 
im physikalischen Zustand der Lösung herbeizuführen vermochte, 
erreichtsie Habis, 70. 
Eine besondere Versuchsreihe zeigt, daß nicht etwa eine Aus- 
treibung von Kohlensäure die Ursache hierfür sei. 
Die Konzentration, welche die Säure in der Albuminlösung 
erreichen muß, damit das Eiweiß in der Wärme flockig ausfalle, 
ist im Gegensatz zu den Angaben von Sörensen und Jürgensen 
abhängig von der Natur der Säure. Denn Essigsäure wirkt stärker 
als Salz- und Salpetersäure. Liesegang (Frankfurt a. M.). 
H. Rohonyi. Die Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration bes 
der Pepsinwirkung und das Säurebindungsvermögen einiger hydro- 
Iytischer Spaltungsprodukte des Eiweißes. (A. d. physiol.-chem. In- 
stitut d. Univ. Budapest.) (Biochem. Zeitschr., XLIV, 3/4, S. 165.) 
Die Beantwortung der Frage, ob die H-Ionenkonzentration 
einer unter Pepsinwirkung stehenden Eiweißlösung mit dem Fort- 
schritt der Hydrolyse erheblich sinkt, wie Sjöquist behauptet hatte, 
oder ob sie nach Sörensens Angabe fast unverändert bleibt, 
ist für das Verständnis der Reaktionsgeschwindigkeit der Pepsin- 
wirkung von großer Bedeutung. Verf. stellt fest, daß sie tatsächlich 
in der salzsauren Lösung bedeutend abnimmt. Die Cl-Ionenkon- 
zentration bleibt dagegen praktisch unverändert. 
Das Verhalten der H-Ionen erklärt sich dadurch, daß sie durch 
die Spaltungsprodukte der peptischen (und auch der tryptischen) 
Verdauung stärker gebunden werden als durch die Eiweißmenge, 
aus welcher jene entstanden. Liesegang (Frankfurt a. M.). 
