> Zentralblatt für Physiologie. Nr. 23 
wechselt von Protein zu Protein. Es ist klar, daß einzig und allein 
durch strukturisomere Verschiedenheiten schon eine gewaltige Zahl 
verschiedener Eiweißstoffe mit zum Teil ähnlichen, zum Teil ganz 
verschiedenen Eigenschaften möglich ist. Den Hauptfortschritt auf 
dem Gebiete der Eiweißchemie erwarten wir immer noch von weiteren 
Forschungen auf dem Gebiete der partiellen Hydrolyse. Mit den 
jetzigen Methoden gelingt die Trennung des künstlichen Gemisches 
aus den sechs reinen strukturisomeren Tripeptiden nicht. Das weitere 
Studium des Verhaltens von Gemischen bekannter, wohl definierter 
Polypeptide wird noch in mancher Hinsicht von großem Interesse 
werden. Das Verhalten der dargestellten Tripeptide gegen Hefe- 
mazerationssaft zeigte, daß in allen Fällen der Abbau in ganz typischer 
Weise einsetzte. Stets wurde diejenige Aminosäure abgespalten, die die 
Aminogruppe trug. In einigen Fällen war die Entscheidung der Art 
der Spaltung dadurch sehr erschwert, daß die möglichen Spalt- 
produkte sich im Drehungsvermögen nicht scharf genug unter- 
schieden. Preßsaft aus Leber zeigte eine analoge Spaltung wie der 
Hefemazerationssaft, dagegen spaltete aktivierter Pankreassaft 
d-Alanyl-Glyzyl-l-Leuzin, I-Leuzyl-d-Alanyl-Glyzin und I-Leuzyl- 
Glyzyl-Alanin in anderer Weise. Die Konzentration des Substrates 
oder des Fermentes oder die Reaktion des Gemisches war auf die 
Art der Spaltung ohne Einfluß. Preßsaft von einer normalen mensch- 
lichen Pankreasdrüse, ebenso der Saft aus der Pankreasdrüse eines 
Falles von Diab&te bronc&e und einer Basedowschen Krankheit ergab 
die gleiche Spaltung wie der Leberpreßsaft. Phosphate üben auf die 
Spaltung der Tripeptide durch Hefemazerationssaft keinen Einfluß; 
bei Pankreas und Leberpreßsaft war eine beträchtliche Beschleunigung 
wahrnehmbar. Bacterium coli und Typhusbazillen konnten auf- 
fallenderweise kein einziges der untersuchten fünf Tripeptide (nicht 
geprüft wurde I-Leuzyl-glyzyl-d-Alanin) abbauen. Den Verff. 
scheint es nicht ausgeschlossen, daß manche Aktivatoren in der 
Art wirken, daß sie das Substrat als solches verändern, derart, daß es 
durch das sogenannte Fermentzymogen nunmehr abgebaut werden 
kann. Bis jetzt konnte in den untersuchten Fällen eine primäre Ver- 
änderung eines Substrates durch die Enterokinase nicht festgestellt 
werden. Die Resultate der Untersuchungen sind tabellarisch und 
graphisch zusammengestellt. Zemplen. 
P. A. Kober and K. Sugiura. The copper complexes of amino acids, 
peptids and peptones. (Roosevelt-Hospital, New York, City.) (Journ. 
oL Biol. Chem‘, XII, 1912, pa) 
Verff. beschreiben ihre Methodik zur Herstellung von reinen 
Kupfersalzen der Aminosäuren und Peptiden. Sie stellen die Kupfer- 
salze von 26 Dipeptiden, 20 Tripeptiden und 4 Tetrapeptiden her 
und finden, daß die Resultate der Analysen der Formel (Peptid). Cu 
entsprechen. Beim Kochen von O0'l g der Kupfersalze von Amino- 
säuren mit 3 bis 5 cm? normaler kohlensäurefreier Natronlauge wird 
durchschnittlich 99% des Kupfers als Oxyd niedergeschlagen, bei 
