1328 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 26 
Allgemeine Physiologie. 
P. Pfeiffer und J. v. Modelski. Verhalten der Aminosäuren und 
Polypeptide gegen Neutralsalze. 1. Mitteilung. (Zeitschr. f. pbysiol. 
Chem EEE XXL, 4,82329)) 
Durch Eindampten von Halogensalzen in wässeriger Lösung 
mit Aminosäuren und Polypeptiden kristallisieren wohl charakterisierte 
Verbindungen der letzteren mit den Salzen aus. Es wurden dargestellt 
teils durch direkte Kristallisation, teils durch Fällen mit Alkohol 
aus der wässerigen Lösung: 
1. Verbindungen vom Typus MeX,, 2 Gl. 
CaCl,, 2 Glykokoll, 4 H,O GaBr,, 2 Glykokoll, 4 H,O 
SrCl, 22 3.:2,0=5SrBr; 7 3H,0 
BaQl, n E,OFBABr, he H,O 
MsCl, 2 Glykokoll, 2 H,0. 
2. Typus MeX,, Gl, CGaCl, Glykokoll. 
3. Typus MeX,, 3 Gl, CaCl, 3 Glykokoll. 
AI TRypusa MexXrr Gl 2110] 2GL.CHE 0, TIBr GG SEE® 
Iypus MeX..2:G1 L1G,2:G,,0711Br27G13H50 
6-abypus Me. 23.622510], 326137E%,0. 
Die Bildung echter chemischer Verbindungen von Aminosäuren 
und Polypeptiden mit Neutralsalzen spricht für das Bestehen echter 
chemischer Salzeiweißverbindungen im Gegensatz zu der Auffassung, 
daß es sich bei diesen Verbindungen um kolloidale Adsorptions- 
erscheinungen handle. 
So ist die Löslichkeit der Globuline in salzhaltigem Wasser 
auf der Bildung löslicher Verbindungen von Eiweiß und Neutral- 
salz zurückzuführen. 
Die Löslichkeitskurve von Leuzin in wässeriger SrCl,-Lösung 
zeigt bei Konzentrationszunahme der letzteren ein Maximum und 
sinkt dann wieder bei weiterer Konzentrationserhöhung. 
W. Ginsberg (Halle a. S.). 
Ca 
_ 
H. D. Dakin. The racemization of proteins and their derivatives re- 
sulting from tautomeric change. Part. I. (Herter Labor., New York.) 
(Journ. of biol Ghem., XIII, p. 357.) 
Verf. führte Versuche über die optische Drehung der Amino- 
säuren aus, die sich bei der Hydrolyse von Proteinen durch Alkali 
bilden. 400 g feuchter Gelatie wurden mit 41 Wasser und 200 cm? 
33%,igem Ätznatron stehen gelassen. Das ursprüngliche Drehungs- 
vermögen war — 13°5 und sank in 24 Stunden auf — 6'285, in 4 Tagen 
auf — 3'39 und ‘wurde schließlich bei —- 2:32 in 15 Tagen konstant. 
Es bildeten sich dabei inaktives Leuzin, i-Asparaginsäure, i-Arginin, 
i-Hystidin und i-Phenylanalanin, während Prolin, Glutaminsäure 
und Lysin mit einem Teil des Alanins als die optischen Formen erhalten 
wurden. Bunzel (Washington). 
