]Vi-. 2 Zentralblau für Physiologie, 115 



diaminkonzentration nimmt die Geschwindigkeit der Oxydation 

 bis zu einer gewissen Grenze zu. 



Die Geschwindigkeit der Reaktion ist in reinem Sauerstoff größer 

 als in einer gewöhnlichen Atmosphäre. Nach wiederholtem Auswaschen 

 der Gewebe mit Wasser bleibt das Oxydationsvermögen nahezu 

 unverändert, während nach der Behandlung mit Alkohol oder Azeton 

 die Oxydationswirkung fast vollständig verloren geht. Durch Kontakt 

 mit Mineralsäuren selbst in schwacher Konzentration wird das Oxy- 

 dationsvermögen zerstört. Bei gleicher Konzentration sind Alkalien 

 schädlicher als Säuren. Die Gewebeextrakte oxydieren wegen ihres 

 Hämoglobingehaltes nach Wasserstoffsuperoxydzusatz energisch 

 p-Phenylendiamin. Durch Siedehitze wird dieses Vermögen ver- 

 nichtet. Die Teilnahme einer Peroxydase oder einer analogen Sub- 

 stanz an der Oxydation des p-Phenylendiamins durch die Tiergewebe 

 konnte nicht bewiesen werden. Trypsin (Pankreatin) vermindert 

 beträchtlich das Oxydationsvermögen der Tiergewebe. Dagegen wird 

 die Oxydationswirkung des Blutes durch Pankreatin gesteigert. 



Das frische sowie das gekochte Pankreatin steigern die Oxy- 

 dation des p-Phenylendiamins durch die pflanzliche Polyphenol- 

 oxydase. Die wässerigen Auszüge (frisch oder gekocht) mehrerer 

 Pflanzengewebe steigern ebenfalls die Oxydation des p-Phenylen- 

 diamins durch das Oxydasepräparat. Diese Aktivierung ist nicht 

 der Wirkung von Peroxydasen zuzuschreiben. Aminosäuren, haupt- 

 sächlich Glykokoll, üben eine ähnliche, aber viel weniger energische 

 Wirkung, als Pankreatin, aus. Die Katalysatoren, die in den Tier- 

 geweben die Oxydation des p-Phenylendiamins oder der Bernstein- 

 säure bewirken, unterscheiden sich deutlich von den echten Oxydasen, 

 da sie in Wasser unlöslich sind und durch Alkohol- oder Azetonbe- 

 handlung sowie durch das Trypsin vernichtet werden. Im Gehirne 

 scheint der Katalysator der p-Phenylendiaminoxydation mit dem der 

 Bernsteinsäureoxydation nicht identisch zu sein. Für die anderen 

 Gewebe bleibt es zweifelhaft, ob es sich um einen einzigen oder zwei 

 verschiedene Katalysatoren handelt. Zemplen. 



J. Wolff. Oll a neiv function of the catahjser called „Peroxydase'-'' 

 and on the biochemical fransformation of orcin to orcein. (Biochera. 

 Bull., II, 5, p. 53.) 



Nur dann, wenn man ammoniakalische Orzinlösung in einer 

 dickeren Lage der oxydierenden Wirkung der Luft aussetzt, bildet 

 sich das Orzeinpigment; nicht aber in dünner Lage, obgleich hier der 

 Sauerstoff viel leichter zutreten kann. Peroxydasen beschleunigen 

 nur in ersterem Falle die Orzeinbildung, nicht in letzterem. Die Peroxy- 

 dase hat hier also andere Eigenschaften als die Fixation des atmo- 

 sphärischen Sauerstoffes. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



