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asparaginsaurem Natrium, Glutaminsäure angestellt. Es ergab sichi 

 da (3 bei der Resorption eine teilweise Abspaltung von NHg erfolgt. 

 Dieselbe geht in wechselnden Mengen vor sich. Die Ursache der In- 

 konstanz der NHg-Abspaltung ist unbekannt. 



K. Glaessner (Wien). 



A. Kossei und N. Gawrilow. Weitere Untersuchungen über die freien 

 Amidogruppen der Proteinstoffe. (A. d. physiol. Institut Heidel- 

 berg.) (Zeitschr. physiol. Chem, LXXXI, 3, S. 274.) 



Nach Sörensen unterscheiden sich die Amidogruppen des 

 Guanidins in ihrem Verhalten von denen der freien Aminosäuren, 

 indem sie mit Formaldehyd keine Verbindung eingehen. Unter- 

 scheidet man nun in den natürlich vorkommenden Proteinen 2 ver- 

 schiedenartige freie Aminogruppen, deren eine dem Guanidin, die 

 zweite dem Lysin angehört, so müßten die Proteine, die kein Lysin 

 enthalten, selbst wenn sie starke Alkaleszenz besitzen und reich an 

 Aminogruppen sind, keinen formoltitrierbaren Stickstoff enthalten, 

 während die lysinhaltigen Proteine unter Formolwirkung einen 

 sauren Charakter annehmen müßten. 



Entsprechend dieser Voraussetzung wurde gefunden, daß bei 

 den lysinfreien Proteinen, und zwar bei verschiedenen Protaminen 

 der Salmingruppe, den Salmin^n aus den Testikeln verschiedener 

 Salmoniden, ferner dem Klupein, dem Esozin, dem Skombrin und 

 höheren lysinfreien Proteinen wie dem Zein und Hordein der formol- 

 titrierbare Stickstoff völlig oder annähernd völlig (Verunreinigungen) 

 fehlt, daß aber, sobald die Lysine als Bausteine erscheinen, wie beim 

 Sturin, Zyprein und beim Crenilabrin, formoltitrierbarer Stickstoff 

 vorhanden ist. 



Im allgemeinen scheinen die lysinreicheren Protamine auch 

 reicher an formolti trierbarem Stickstoff zu sein. 



Nach Sörensen ist das freie Prolin, trotzdem es keine Amido-, 

 sondern eine Imidogruppe enthält, durch Formol titrierbar. Da nun die 

 prolinhaltigen Protamine der Salmingruppe unter Formolwirkung^ 

 keine saure Reaktion annehmen, so wäre das intraproteingebundene 

 Prolin nicht formoltitrierbar. Es müßte demnach der Prolinstickstoff 

 an der Peptidbindung in diesen Proteinen teilnehmen und es wäre 

 zugleich daraus zu folgern, daß der Prolinstickstoff dieser Proteine 

 tertiärer Stickstoff ist. Pincussohn (Berlin). 



E. Abderhalden und R, Hanslian. Vier das Verhalten von a-Pgr- 

 rolidonkarhonsäure im tierischen Orc/anismus- (A. d. physiol. Insti- 

 tut Halle a. S.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXXI, 3, S. 228.) 

 Verff. verfütterten an Kaninchen dl-Pyrrolidonkarbonsäure, 

 mit Natriumbikarbonat neutralisiert und gaben in einem andern 

 Versuch dl-pyrrolidonkarbonsaures Natrium in Kochsalzlösung sub- 

 kutan. Es erschien bei dem ersten Verfahren im Harn nur das 

 Kalziumsalz einer nicht näher zu identifizierenden Säure, während 

 nach Injektion optisch nicht ganz reine d-Pyrrolidonkarbonsäur(^ 



