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Salz-Ion. Im Falle des denaturierten Eiweißes wird die Agglutination 

 durch die Zugabe von Elektrolyten unterstützt und der Umfang der 

 H-Ionenkonzentration, innerhalb dessen Agglutination erfolgt ist, 

 ausgedehnt. Im Falle des Serumalbumins erhält man ein ähnliches 

 Resultat nur, wenn die Salze in sehr geringer Konzentration zugegen 

 sind. Bei größerer Elektrolytenkonzentration ist die Agglutination 

 gehemmt, wenn nicht vollständig gehindert. Die Ursache für die 

 Dispersion durch Salze scheint die Adsorption der Ionen durch die 

 denaturierten Proteinteilchen zu sein. Wenn die Ladung des wirk- 

 sameren Ions ein entgegengesetztes Vorzeichen hat wie die eigene 

 Ladung, so werden die Teilchen zuerst entladen und dann von neuem, 

 aber mit Ionen des entgegengesetzten Vorzeichens geladen. Die 

 Dispersion von denaturiertem Serumalbumin wird durch Elektrolyten 

 leicht erreicht, aber eine solche des Eieralbumins mit Umkehr des 

 Vorzeichens gelang nur mit Natriumzitrat. Im Falle von Dispersion 

 mit zweiwertigen Kationen, wie z. B. Ca, gelang der Nachweis einer 

 Ladung der Partikelchen nicht. — Für jede Lösung von denatu- 

 riertem Eiweiß gibt es eine kritische Temperatur, die abhängig ist 

 von der Reaktion der Lösung und ihrem Gehalte an Eiweiß und 

 Elektrolyten ; unterhalb dieser Temperatur erfolgt keine Agglu- 

 tination. Unmittelbar oberhalb dieses kritischen Punktes hat eine 

 Steigerung der Temperatur zuerst einen sehr großen Einfluß auf 

 den Grad der Agglutination, doch nimmt dies höher bergauf ab. — 

 Für die Annahme von Starke und Moll, man könne Albumin durch 

 Erhitzen in alkalischer Lösung in Globulin verwandeln, fand sich 

 keine Stütze. D. Ackermann (Würzburg). 



Ch. Weisman. Ä further study of the Bardach test for protein. 



(Labor, of Biol. Chem. of Columbia Univ.) (Biochem. Bull,, I, 



4, p. 538.) 



Da das von Bardach (1908) angegebene Reagens auch mit 

 einfachen Aminoverbindungen positive Resultate gibt, ist es kein 

 spezifisches Proteinreagens. Liesegang (Frankfurt a. M.). 



Ph. A. Kober. Nephelometry in the study of proteases and nudeases. 



(Harriman Res. Labor., Roosevelt Hosp., New York City.) (Journ. 



of biol. Chem., XIII, p. 485.) 



Verf. beschreibt eine nephelometrische Methode zur Bestimmung 

 der Stärke von Eiweißsuspensionen. Der dazu nötige Apparat wird 

 leicht aus einem Duboscqschen Kolorimeter hergestellt. Die Methode 

 S(j11 hauptsächlich zum Studium der Wirkung der Eiweißenzyme 

 dienen. Für Beschreibung des Apparates und der Einzelheiten wird 

 auf die OriginaUen verwiesen. Bunzel (Washington). 



T. Brailsford Robertson. The preparation and properties of a com- 

 poimd protein; (jloUn caseinate. (R. Spreckels Physiol. Labor., 

 Univ. of California.) (Journ. of biol. Cham., XIII, p. 499.) 



Verf. stellt Globinkaseinat her, indem er schwach alkalische 



Lösungen von zwei Gewichtsteilen Globin mit einem Gewichtsteil 



