Nr. 5 Zentralblatt für Physiologie. 305 



Kasein mischt. Die Eigenschaften des so hergestellten Eiweißkörpers 

 stehen zwischen denen des Globins und denen des Kaseins. Er wird 

 durch verdünnte Essigsäure in der Kälte nicht zersetzt, wohl aber 

 durch kochende oder durch Pepsin. Die Veränderung, welche der 

 Brechungsindex von O'l n Kalilauge durch Beifügung von 1% 

 Globin-Kaseinat erfährt, ist 0-00162 + 0-00005; die Refraktivität 

 dieses Proteins ist also die Summe der Refraktionsindizes seiner 

 Bestandteile. Bunzel (Washinton). 



H. D. Dakin. The fate of proline in the animal hody. (Herter 

 Labor., New York City.) (.Journ. of biol. Chem., XIII, p. 513.) 

 Lebern von 10 kg schweren Hunden bilden aus 2 g Prolin, 

 welches der Durchspülungsflüssigkeit beigefügt wurde, etwa 50 mg 

 Azetessigsäure. In phlorhizinierten Tieren wird nach Eingabe von 

 10 g Prolin 7 bis 8 g Glukose mehr ausgeschieden. 



Bunzel (Washington). 



K, Inouye. Über den Nachiveis des Histidins. (A. d. physiol. Institut 

 d. Univ. Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXXIII, 

 S. 79.) 



Histidin gibt mit Diazobenzolsalfosäure, auch wenn es im Eiweiß- 

 molekül gebundenem ist, eine rote Färbung. Die Reaktion wird aber 

 durch die Gegenwart von Tyrosin gestört, das ebenfalls dieselben 

 Eigenschaften zeigt. Wird aber das Reaktionsgemisch zunächst 

 mit Benzoylchlorid behandelt, so verliert das benzoylierte Tyrosin 

 die Fähigkeit zur Farbstoffbildung, während das Histidin die Rot- 

 färbung unverändert gibt. Selbst große Mengen von Benzoylchlorid 

 sind nicht störend ; man muß nur die vollständige Zersetzung derselben 

 in Gegenwart von Sodalösung abwarten. Die modifizierte Reaktion 

 eignet sich sehr gut zum Nachweis des freien Histidins, versagt aber, 

 wenn man Histidin im unzersetzten Proteinmolekül nachweisen will. 

 Die Reaktion gestattet demnach eine bequeme Unterscheidung des 

 im Protein gebundenen Histidins von dem nichtgebundenen. 



Z e m p 1 e n . 



M. Berrär. Beiträge zur Chemie und zur quantitativen Bestimmung 

 des Leimes. (A. d. physiol. Institut d, tierärztl. Hochschule in 

 Budapest.) (Biochem. Zeitschr., XLVII, S. 189.) 



Die Menge des in kaltem Wasser löslichen Leimes ist annähernd 

 gleich der kleinsten Leimmenge, die zur Geleebildung nötig ist. Leim 

 wird durch Alkohol und durch Phosphorsäure nicht quantitativ gefällt. 

 Die Bestimnmng des Stickstoffs der pikrinsäurehaltigen Nieder- 

 scliläge ist nach Kjeldahl erst nach vorheriger Reduktion mittels 

 Eisenspänen und Essigsäure ausführbar. Bei einer Temperatur von 

 8° wird Leim schon durch das gleiche Volumen einer gesättigten 

 Pikrinsäurelösung quantitativ ausgefällt. Mittels Pikrinsäure und 

 Ouecksilberjodidjodkalium konnte festgestellt werden, daß der Leim, 

 ähnlich wie das Eiweiß, bei der Fällung sich mit der Säure immer 

 in einem konstanten Verhältnis vereinigt. Das Molekulargewicht des 



