306 Zentralblatt, für Physiologie. Nr. 5 



Leimes kann auf 823 gesetzt werden. In einem bestimmten Ver- 

 hältnis bereitete alkoholhaltige Pikrinsäurelösung (1 Teil gesättige 

 wässerige Pikrinsäurelösung + 4 Teile Alkohol) fällt Eiweißstoffe, 

 Albumosen, Peptone, Muzin und Kasein, aber keinen Leim. In der 

 so gewonnenen Alkoholpikrinsäureleimlösung ist der Leim durch 

 überschüssige Pikrinsäure in der Kälte ausfällbar. Mit diesem Ver- 

 fahren wurden aus Gemischen von Milch und Eiereiweiß mit Leim 

 Niederschläge gew^onnen, deren Stickstoffgehalt mit demjenigen 

 des Leimes bis 1% übereinstimmte. Dieses Verfahren ist auch als 

 qualitative Leimreaktion sogar im Harn anwendbar. Zemplen. 



T. Sazaki. Über den Abbau einiger Polypeptide durch Bakterien. 



IL Mitteilung: Untersuchungen mit nicht verflüssigenden Bakterien. 



(A, d. Labor, d. Kyoundo-Hospitals Tokio.) (Biochem. Zeitschr., 



XLVII, S. 462.) 



Typhus, Paratyphus A. und B., Dysenterie Flexner und Shiga- 

 Kruse, Mäusetyphus, Hühnercholera und Mikrokokkus tetragenus- 

 Bakterien bewirken die Hydrolyse von Glyzyl-1-tyrosin imd Glyzyl- 

 glyzin. Demnach enthalten diese Bakterien ein erepsinartiges, pro- 

 teolytisches Ferment. Zemplen. 



T. Sazaki. Über den Abbau einiger Polypeptide durch Bakterien. 



III. Mitteilung: Untersuchungen mit verflüssigenden Bakterien. 



(A. d. Labor, d. Kyoundo-Hospitals Tokio.) (Biochem. Zeitschr., 



XLVII, S. 472.) 



12 verschiedene mehr verflüssigende Bakterienarten (Milz- 

 brandbazillen, Staphylococcus pyogenes, Staphylococcus pyogenes 

 citreus, St. pyogenes albus, Bacillus subtilis, B. proteus vulgaris, 

 B. pyocyaneus, B. prodigiosus, Vibrio cholerae, V. Mßtschnikof f, 

 ein Wasservibrio und V. Dunbar) hydrolysierten Glyzyl-1-tyrosin 

 und Glyzylglyzin. Das vorhandene erepsinerartige Ferment muß 

 bei der Hydrolyse der Proteine im Darmkanal bei der Mitarbeit 

 der Bakterienflora von großer Bedeutung sein. Zemplen. 



V. Henriques und J. K, Gjaldbaek. Weitere Untersuchungen über 

 die Einwirkimg von Pepsin-HCl auf teiliveise trypsinverdaute 

 Proteine. (Zeitschr. f. physiol. Chem., LXXXIII, 2, S. 83.) 



Teilweise trypsinverdautes Hühnereiweiß und teilweise trypsin- 

 verdautes Kasein verhalten sich einer Einwirkung von Pepsinsalz- 

 säure gegenüber etwas verschieden, und zwar in dem Sinne, daß teil- 

 weise trypsinverdautes Hühnereiweiß sich mehr durch Pepsin- 

 salzsäure beeinflussen läßt. Dies ergab sich in Übereinstimmung 

 mit dem Resultate der Formoltitrierung. 



Pepsinsalzsäure kann sowohl Hühnereiweiß als auch Kasein 

 bis zu einem Spaltungsgrade von zirka 387o spalten ; während man 

 aber Hühnereiweiß mit Trypsin bis zu einem Spaltungsgrade von 

 zirka 637o formoltitrierbaren Stickstoffes spalten muß, bevor es von 

 Pepsin nicht mehr angegriffen wird, braucht Kasein bis zu diesem 



