js^j. jß Zentralblatt für Physiologie. §43 



immer weniger Zeit in Anspruch nehmen und die letzte Verdopplung 

 bloß 4 Minuten braucht. Wenn weniger Enterokinase hinzugefügt 

 wird, ist der Anstieg der Trypsinmenge im Anfange langsamer, aber 

 die letzten V3 <^^l«?s Aktivierungsprozesses finden in ungefähr derselben 

 Weise in jedem Falle statt. 



Ein Teil des Saftes wurde aktiviert, indem er mit 10 "^/o Entero- 

 kinase durch 18 Stunden bei 16** gehalten wurde. Bei Hinzufügung 

 von 4% dieses Saftes zu inaktivem Safte wurde der letztere in 

 77 Minuten vollständig aktiviert. Nun wurde gefunden, daß dieser Saft 

 durch 4% Enterokinasezusatz in 140 Min. aktiviert wird. Daher wären, 

 um ihn in 77 Minuten zu aktivieren, etwa 9*5% Enterokinasezusatz 

 erforderlich gewesen. Das hinzugefügte Trypsin enthielt selbst 0*4% 

 Enterokinase; so kann man sagen, daß eine 4%ige Trypsinlösung, 

 frei von Enterokinase, so schnell aktiviert hätte als 9*5 — 0'4 = 

 9-l%ige Enterokinase. Wenn Pankreassaft durch Enterokinase 

 bei 37° aktiviert worden ist, hat sein Trypsin bei weitem nicht so 

 große aktivierende Kraft als diese. Die Ursache ist folgende: Trypsin 

 ist sehr unbeständig und es dürften 60% oder mehr davon in einer 

 Stunde bei 37" zerstört werden. Aber das noch zurückbleibende 

 Trypsin ist weit stabiler und nach den ersten beiden Stunden werden 

 nur ungefähr 15% desselben in einer Stunde zerstört. 



Wie ich im .Jahre 1901 gezeigt und wie ich nun wieder gefunden 

 habe, hat nicht stabiles Trypsin im Verhältnis zu seiner tryptischen 

 Kraft außerordentlich mehr aktivierende Fähigkeit als das stabile 

 Trypsin von Extrakten oder Pankreassaft, der, sei es durch einige 

 Minuten bei 37° oder durch mehrere Stunden oder Tage bei Zimmer- 

 temperatur gehalten wurde. 



Die Kurve der Aktivierung des Trypsins hat nicht die typische 

 symmetrische Form der autokatalytischen Reaktionen, da in der ersten 

 Phase der größte Teil des freigemachten nicht stabilen Trypsins 

 zerstört wird. Das stabile Trypsin häuft sich langsam an, aber erst 

 wenn die Produktion des nicht stabilen Trypsins beträchtlich seine 

 Zerstörung zu übersteigen beginnt, setzt diese rasche Aktivierung 

 ein. In demselben Maße, wie der zerstörte Teil des nicht stabilen 

 Trypsins mehr und mehr gegenüber dem frei gewordenen Anteil 

 zurücktritt, schreitet der autokatalytische Prozeß mit zunehmender 

 Geschwindigkeit fort. 



Inaktiver Saft kann leicht aktiviert werden durch aktives 

 Trypsin, welches keinerlei Enterokinase enthält. Etwas Saft wurde 

 mittels HCl beinahe neutralisiert und nach zweitägigem Stehen bei 

 Zimmertemperatur wurde er spontan aktiv. Nachdem dessen Trypsin 

 mit einem 5%igen Anteil zu inaktivem Safte bei 37° hinzugefügt 

 worden, erfolgte vollständige Aktivierung in 16 Minuten, während 

 diese bei einem 2-5% igen Trypsinzusatz erst in 164 Minuten eintrat. 

 In einem andern Versuche aktivierte 9% von spontan aktiv ge- 

 wordenem Safte etwas inaktiven Saft in 23 Minuten. 



